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1、生物化学 001、蛋白质：即由许多氨基酸残基组成多肽，其元素组成相似，主要有碳、氢、氧、氮、硫等，各种蛋白质含氮量 接近，平均为16%，由于蛋白质为体内主要含氮物，因此测定生物样品中含氮量就可估算蛋白质含量：每克样品含氮克数X 6.25 X 100 = 100g样品中蛋白质含量（g%)002、组成人体蛋白质的20中氨基酸均为L-a-氨基酸（除甘氨酸)，可分如下5类（4类):非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸甘氨酸GlyG丝氨酸SerS苯丙氨酸PheF谷氨酸 GluE赖氨酸LysK丙氨酸AlaA半胱氨酸CysC色氨酸TrpW天冬氨酸 AspD精氨酸ArgR缬氨酸Va

2、lV蛋氨酸MetM酪氨酸TyrY组氨酸HisH亮氨酸LeuL天冬酰胺AsnN异亮氨酸IleI谷氨酰胺GlnQ脯氨酸ProP苏氨酸ThrT 苯丙氨酸属于非极性脂肪族氨基酸；色氨酸、酪氨酸属于极性中性氨基酸。 脯氨酸亚氨基酸。 有支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。 有羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸（酚羟基)。 含硫氨基酸：半胱氨酸（巯基)、蛋氨酸。 极性最大氨基酸：半胱氨酸，易脱氢形成二硫键，从而形成胱氨酸。003、氨基酸的等电点：所有氨基酸都含碱性的a-氨基与酸性的a-羧基，可在酸性溶液中（H+)与质子结合成带正 电阳离子（-NH3+)，也可在碱性溶液中（0H-)与氢氧根结合，失质子形

3、成带负电阴离子（-0-)，因此氨基酸为一 种两性电解质，在某一 pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，为兼性离子，呈电中性，此时 溶液pH称该氨基酸等电点（pI)，通常由a-氨基与a-羧基的解离常数负对数（pK1、pK2)决定。004、氨基酸的理化特性 两性解离； 共轭双键紫外光驱吸收峰（含共轭双键氨基酸如酪、色，在波长280nm处有最大吸收峰）； 氨基酸与茚三酮的化合物生成蓝紫色化合物，在波长570rnn处有最大吸收峰，可用于定量分析。005、蛋白质的理化性质 两性电离（等电点大多接近5.0,在体液平均pH7.4环境下多呈阴离子状态）； 胶体性质（维持蛋白质不析出：由蛋白质

4、表面亲水基团吸引水分子形成的水化膜、胶粒表面所带电荷）； 变性与复性； 紫外光区280nm最大吸收峰； 颜色反应（茚三酮、双缩脲）。006、生物活性肽：人体内含有许多具有生物活低分子量肽，在代谢调节、神经传导等方面有重要作用。谷胱甘肽：谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸形成三肽，第一个肽键由谷氨酸Y-羧基与半胱氨酸氨基组成，功能基团为巯基， 是体内重要还原剂。007、超二级结构：许多蛋白质分子中可发现两个或两个以上具有二级结构肽段，在空间上相互靠近，形成有规律二 级结构，称为超二级结构。模体：在蛋白质分子中，2个或3个具有超二级结构的肽段在空间上靠近，形成的特殊空间构象，并具有一定功能， 称为模体。（即

5、模体为具有特殊功能的超二级结构） 钙结合蛋白中钙离子模体。 锌指结构，由a螺旋与两个反向平行0折叠三个肽段组成，N端一对Cys与C端一对His在空间上形成穴，可容 纳一个Zn2+，致使此a螺旋可镶嵌在DNA大沟中。含锌指结构蛋白质均可结合DNA或RNA。008、肽单元：参与肽键6个原子：Ca1、C、0、N、H、Ca 2位于同一平面，此6个处于同一平面的原子构成肽单 元，其中Ca1、Ca 2处于反式构型。由于肽键中C-N键长介于单键与双键之间，有一定程度的双键性质，不能自由 旋转，肽单元上C a原子所连两个单键的自由旋转决定两相连太平面角度（空间结构）。009、结构域：蛋白质的三级结构常可分割为

6、1到数个球状或纤维状区域，折叠得较为紧密，各行驶其功能，称为结 构与。但并非所有蛋白质的结构域都明显可分。010、盐析作用：将硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等加入蛋白质溶液后使蛋白质表面电荷被中和及水化膜被破坏，导致蛋 白质在水溶液中的稳定性因素被去除从而沉淀。011、 蛋白质的变构效应：当变构剂与蛋白质（亚基）结合，引起蛋白质（亚基）构象改变，从而改变蛋白质生物活 性的现象。能发生变构效应的蛋白质多具有四级结构，变构效应也可发生于亚基之间，即一个亚基构象的变化引起 相邻亚基构象的改变。如血红蛋白：一分子氧气与一个血红蛋白辅基结合，引起一个亚基构象改变，进而影响第二 个亚基构象改变，使其更易与氧气结合

7、，依次使四个亚基均发生构象改变，从而起到快速结合并运输氧气的作用。012、分子病：蛋白质一级结构发生变化，影响其正常的生物学功能，从而引起的疾病。如镰刀状红细胞贫血症等。013、蛋白质变性：指在理化因素作用下使蛋白质空间构象遭到破坏，其理化性质发生变化，生物活性丧失。其实质 是蛋白质的次级键断裂（二硫键、非共价键如氢键、疏水键、分子间作用力等），一级结构不发生改变。若变性程度 低，去除变性因素后有些蛋白质可恢复或部分恢复原有构象与功能，即复性，但多数蛋白质变性后，空间构象严重 破坏，不能复原，即不可逆变性。014、蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸

8、的排列顺序。维系蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包 含（链内、链间）二硫键。蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间结构， 并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构主要包括a-螺旋、P-折叠、P-转角、无规卷曲四种。在a-螺 旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链 伸向螺旋外侧，每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持a-螺旋稳定；e -折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方，两条以氢键和离

9、子键也参 与维系四级结构上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持e -折叠构象 稳定；在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180回折，会这部分称e-转角，e-转角通常由四个氨基酸残基组 成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。 蛋白质的三级结构：指整条肽链中的全部氨基酸残基的相对空间结构，即整条肽链所有原子在三维空间的排列位 置。蛋白质的三级结构的形成和稳定主要靠次级键，如疏水作用、离子键、氢键和范德华力等。(四)蛋白质的四级结构：有的蛋白质含有两条或多条肽链，才能完整地表达功能，每一条多肽链都有其完整

10、的二级结 构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间特定的三维空间分布，并以非共价键相连接，蛋白质分子中各亚基的空间 分布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。维系四级结构的主要为疏水作用，氢键和离子键 也参与维持四级结构。015、说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。蛋白质一级结构是高级结构的基础，特定的空间构象主要是蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持。 在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定空间构象，获得一定功能。有相似一级结构的蛋白质，其空间构象和功能也有相似之处。广泛存在于生物学的细胞色素C，在相近物种间其

11、一级结构越相近，空间构象和功能也越相似。在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，如果发生突变，那么该蛋白 质的功能也会受到明显影响。如镰刀形细胞贫血症。016、增色效应：DNA在其解链过程中，由于更多的共轭双键得以暴露，DNA溶液的A260nm增加，与解链程度有一定 比例关系。这种关系称为DNA的增色效应，它是检测DNA双链是否发生变性的一个常用指标。017、核酸变性：在某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单 链的现象。核酸变性只改变二级结构。018、核酸复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复

12、天然的双螺旋结构。核酸退火：热变性DNA经缓慢冷却后可复性，这一过程即退火，但若迅速冷却至40以下，DNA不发生复性，可用 这一特性保持DNA变性状态。核酸分子杂交：在DNA复性过程中，若将不同种类DNA单链或RNA放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在一 定程度碱基配对关系，其可形成杂化双链，这种杂化双链可在不同DNA单链间、RNA单链间、DNA单链和RNA单链间， 即核酸分子杂交。019、核酸组成：核酸一核苷酸磷酸核苷戊糖(脱氧核苷）碱基 嘌呤（A、G)嘧啶（T、C、U)五种碱基酮基与氨基在pH影响下形成酮-烯醇式互变异构体或氨基-亚氨基互变异构体，为碱基间形成氢键结构基 础。戊糖的结构

13、差异使DNA比RNA更稳定。020、 核酸一级结构：构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5 -末端到3 -末端排列顺序，即核苷酸序列，由于核苷 酸之间差异为碱基不同，故核酸一级结构即碱基序列，由于核酸分子有方向性，规定排列顺序为5一3。021、 DNA:即脱氧核苷酸通过3、5 -磷酸二酯键连接形成大分子（多聚脱氧核苷酸）。是3 -0H与5磷酸基缩 合形成二酯键，具有方向性。022、核酸二级结构：即双螺旋结构。两条多聚核苷酸链反向平行，绕同一螺旋轴形成右手螺旋结构，直径约2.37nm， 螺距3.54nm，由脱氧核糖和磷酸基团组成亲水骨架，位于双螺旋结构外侧，疏水碱基位于其内侧，从表面看存在大 沟与小沟

14、。双链间碱基严格按碱基互补配对原则（A = T、C = G)，碱基平面与双螺旋结构螺旋轴垂直，每个螺旋有 10.5个碱基对，相邻碱基相对旋转角36，每两个碱基垂直距离为0.34nm。维持双螺旋结构稳定的因素为：纵向 的碱基堆积力及横向的碱基对间氢键。023、真核细胞主要RNA名称功能特点不均一核RNAhnRNA成熟mRNA前体核内存在时间极短，经剪接成为成熟mRNA信使RNAmRNA合成蛋白质模板5末端帽子结构与3末端多聚A尾，丰度小，种类多，寿命最短转运RNAtRNA转运氨基酸较好稳定性，二级三叶草结构，三级倒L结构，3末端氨基酸臂核糖体RNArRNA核糖体组成部分含量最多核内RNAsnRN

15、A参与hnRNA剪接转运核仁RNAsnoRNArRNA加工修饰胞质RNAscRNA蛋白质内质网定位合成信号识别体组成部分024、 核酸理化性质：强烈紫外吸收；DNA线性高分子溶液粘滞度大于RNA，机械力下易碎；变性与复性。025、比较DNA与RNA不同 戊糖不同，DNA为脱氧核糖，RNA为核糖；嘧啶成分不同，DNA含C、T，RNA含C、U而不含T;DNA多为双链， RNA多为单链且非双螺旋结构。 026、DNA解链温度：在解链过程中，紫外吸收光度变化A260达最大变化值一半时所对应温度为DNA解链温度（融 解温度），即Tm。在Tm时，50%DNA双链打开，DNA的Tm值与DNA长度及碱基C=G

16、含量有关，C=G含量越多，Tm 越高，离子强度越强，Tm越高。小于20bp寡核苷酸片段，其Tm=4(G+C)+2(A+T) 027、酶金属离子 与酶蛋白紧密结合，提取过程不易丢失 与酶蛋白非紧密结合酶单纯酶（仅由氨基酸残基）结合酶（蛋白质部分+非蛋白质部分) (全酶=酶蛋白+辅助因子）金属酶 金属激活酶小分子有机化合物辅酶（与酶蛋白共价结合称为辅基) 金属辅助因子作用：酶活性中心催化基团，参与催化反应，传递电子 连接酶与底物，便于其密切接触。 稳定酶构象。 中和阴离子，降低反应中静电斥力。 辅酶作用：参与酶催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。 028、酶促反应动力学：研究酶促反应速率及

17、影响因素，包括酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等 029、同工酶：催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。根据国际生化学 会的建议，同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链或同一基团转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的 蛋白质，翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一个种属或同一个体的不同组织器官或 同一细胞的不同亚细胞结构中，它在调节代谢上起着重要的作用。 030、酶活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称作酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距甚 远，但在空间结构上彼此靠近，形成具有特点空间结构的区域。该

18、区域能与底物特异结合并将底物转化为产物。这 一区域被称为酶的活性中心。对结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。酶活性中心内的必需基团有两种： 结合基团，其作用是与底物结合，使底物与酶形成酶-底物复合物；催化基团，其作用为影响底物中某些化学键 的稳定性，催化底物发生化学反应，并将其转化为产物。活性中心内的必需基团可同时具有这两方面功能。031、酶原：有些酶在细胞内合成、初分泌或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶 的前体水解开一个或几个特定的肽键，导致构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。实际上为酶

19、活性中心形成或暴露的过程。激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加物质，多为金属离子或有机化合物。必须激活剂：激活剂对酶促反应不可缺少，大多金属激活剂为此类。非必须激活剂：激活剂不存在时仍有一定催化活性，加入激活剂可提高酶催化活性，大多有机激活剂为此类。032、变构调节：变构效应是指某些酶分子的活性中心外存在着调节部位，能与体内一些代谢物可逆性结合使酶发生 变构从而改变其活性的现象，使酶发生变构效应的代谢物称为变构剂，多为底物、产物或中间产物。具有变构效应 的酶称为变构酶。根据某效应剂是否使酶对底物的亲和力增加，能否加快反应速率，分为变构激活剂和变构抑制剂。 正、负协同效应，变构酶S形曲线

20、。共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶 的共价修饰。（磷酸化/去磷酸化、甲基化/去甲基化、乙酰化/去乙酰化、腺苷化/去腺苷化、巯基/二硫键）033、邻近效应与定向排列：在两个以上底物参与的反应中，底物之间必须以正确的方向相互碰撞，才有可能发生反 应，酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。邻近效应与定 向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心，这种邻近效应与定向排列实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的 反应，从而提高反应速率。034、凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的

21、抑制剂。其多与酶催化中心内外必需基团结合， 从而抑制催化活性。根据抑制剂与酶结合可逆性抑制抑制剂通常以非共价键与酶和（或）酶-底物复合物结合，可通过透析、超滤等方法去除。的紧密程度：不可逆性抑制 抑制剂通常与酶活性中心必需基团以共价键结合，不能用透析、超滤等方法去除。035、三种可逆性抑制作用特点 竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争没得活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物浓度及酶对 二者亲和力有关。Km升高，Vm不变。 非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶在结合抑制剂后与底物结合。该抑制作用强弱只与抑制剂浓度有关，Km不变，Vm下降。 反竞争性抑制：抑制剂

22、与酶-底物复合物结合，使酶-底物复合物浓度下降，减少中间产物解离出酶与产物的量。 Km下降，Vm下降。036、米-曼氏方程：E+SESE+P;VmaxSKm+SKm为米氏常数。1VKmVmax11X + SVmax反竞争性抑制条件：单底物反应；反应速率为出速率，产物生成量及逆反应不考虑；S超过E。037、Km和Vm意义Km值等于酶促反应速率为最大速率一半的底物浓度。Km是酶的特性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和 外界环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。Vm即酶完全被底物饱和时的反应速率。 038、酶的专一性 绝对专一性：只能作用特定结构底物，催化一种反应，生成特定结构产

23、物。（脲酶水解尿素生成水和氨) 相对专一性：作用于一类化合物或一种化学键。a -葡萄糖苷酶 a -临界糊精酶葡萄糖039、淀粉的消化a -淀粉酶 淀粉 麦芽糖、麦芽三糖 异麦芽糖、a-临界糊精 立体异构专一性：仅作用于底物分子一种立体异构体。寡糖进一步消化在小肠黏膜纹状缘进行，糖被消化成单糖后才被小肠吸收，经门静脉入肝，葡萄糖转运体称钠离子 依赖型葡萄糖转运体，主要分布于小肠黏膜、肾小管上皮等。 040、糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解为乳酸的过程称为糖酵解。糖酵解途径：葡萄糖分解为丙酮酸的过程比较：糖酵解有氧氧化反应条件供氧不足有氧情况进行部位胞液胞液和线粒体关键酶己糖激酶（肝：葡萄糖激酶）

24、 6-磷酸果糖激酶-1 丙酮酸激酶己糖激酶（肝：葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶； 丙酮酸脱氢酶系；异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶产物乳酸；ATP二氧化碳、水；ATP能量1mol葡糖糖净得2molATP1mol葡糖糖净得30或32molATP生理意义迅速供能，某些组织依赖糖酵解供能机体获取能量主要方式041、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称有氧氧化。氧化的整个反应过程分3个阶段： 葡萄糖的糖酵解途径生成丙酮酸。胞液。 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA。线粒体。丙酮酸+ NAD+ + HS-CoA (丙酮酸脱氢酶复合体）一乙酰CoA

25、+ NADPH + H+ + C02 丙酮酸脱氢酶复合体：定位：真核细胞线粒体中；组成：丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶、二氢硫辛酰胺转乙酰酶；辅酶：TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA; 乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。线粒体。CH3C0-SCoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2H2O 2CO2 + 3NADPH + 3H+ + FADH2 + GTP + HS-CoA 关键酶：异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶；1柠檬酸合酶对草酰乙酸Km低，高亲和；2.2次脱羧：异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体； 琥珀酸脱氢酶在线粒体内膜上（TCA唯一

26、与内膜结合酶）； TCA生成CO2为体内主要CO2来源； TCA中有1次底物水平磷酸化，生成1分子GTP，由琥珀酰CoA合成酶催化； CO2来源为草酰乙酸； 草酰乙酸主要来自丙酮酸直接羧化，也可由苹果酸脱氢生成，最终来源均为葡萄糖； TCA主要受底物、产物、关键酶3种因素调控； TCA速率与流量调控因素：底物供应量、催化最初几步反应酶的反馈别构抑制、产物堆积抑制；10_1mol 乙酰 CoA 生成 10molATP； 1mol 丙酮酸生成 12.5molATP；042、三羧酸循环（TCA): 个由一系列酶促反应构成循环反应系统，由乙酰CoA (主要来自三大营养物质分解代谢) 与草酰乙酸缩合成柠

27、檬酸（3个羧基)，再经4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2重新生成草酰 乙酸的过程，也称柠檬酸循环、Krebs循环。三羧酸循环的生理意义：TCA是三大营养物质彻底氧化的最终代谢通路；TCA是三大营养物质代谢的枢纽；TCA 为其他合成代谢提供小分子前体；TCA为氧化磷酸化提供还原当量。 043、巴斯德效应：糖有氧氧化抑制糖酵解。044、乳酸循环：肌收缩（尤其是在氧气供应不足时）通过糖酵解生成的乳酸，肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细 胞膜弥散进入血液后，再进入肝脏，在肝内异生为葡萄糖，葡萄糖释入血液后可被肌摄取，构成循环。生理意义：避免损失乳酸；防止乳酸堆积引起酸中毒。乳酸循环耗能

28、，2mol乳酸异生成葡萄糖消耗6molATP。045、磷酸戊糖途径（PPP): 6-磷酸葡糖糖经氧化反应及一系列基团转移反应，生成NADPH、C02、核糖、6-磷酸果 糖、3-磷酸甘油醛而进入糖酵解途径。总反应：3X6-磷酸葡萄糖+ 6NADP+ 6NADPH + 6H+ + 3C02 + 2X6-磷酸果糖+ 3-磷酸甘油醛生理意义：提供5-磷酸核糖，是合成核苷酸的原料；提供NADPH，参与合成代谢（作为供氢体)、生物转化反应、维持谷胱甘肽的还原性（RBC中缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶可导致溶血性黄疸，俗称蚕豆病）等。046、 糖异生：由非糖化合物（乳糖、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过

29、程称为糖异生。主要在肝脏细 胞进行，肾脏也可。从丙酮酸到葡萄糖的过程称为糖酵解途径。糖异生主要克服3个能障：丙酮酸在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 的作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸；1,6-二磷酸果糖在果糖二磷酸酶的催化下转化为6-磷酸果糖；6-磷酸果糖在 葡萄糖-6-磷酸酶催化下，水解生成葡萄糖。生理意义：体内糖来源不足如空腹或饥饿时利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定；糖异生是肝 脏补充或恢复糖原储备的重要途径；饥饿时，糖异生增强有利于维持酸碱平衡；利于乳酸的利用；协助氨基 酸代谢。047、血糖：血液中存在的还原性糖称为血糖，主要指葡萄糖。血糖的来

30、源（3):食物中消化吸收的葡萄糖；肝糖原分解生成葡萄糖；糖异生生成葡萄糖；血糖的去路（4):在组织器官中氧化分解供能；合成糖原；转变成其他物质，包括脂肪、氨基酸及其他糖及 其衍生物等；当血糖浓度超过肾糖阈，可随尿液排出。048、激素对血糖的调节作用：调节血糖的激素有两大类，降血糖的激素，有胰岛素；升血糖的激素，有肾上腺 素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长激素等。胰岛B细胞分泌胰岛素，作用：促进葡萄糖氧化分解；促进糖原合成；促进糖转化变为脂肪和其他物质； 抑制糖异生作用，作用结果是增加血糖去路，减少血糖来源，使血糖浓度降低。胰岛A细胞分泌胰高血糖素，作用：诱导肝脏合成PEP羧激酶及果糖二磷酸酶，促

31、糖异生；加强肝细胞摄取 氨基酸；促进脂肪动员，脂肪酸氧化产生大量乙酰CoA激活丙酮酸羧化酶，增强糖异生；肾上腺素通过cAMP蛋 白激酶系统促进肝糖原分解，肌糖原酵解产生乳酸为糖异生提供原料，抑制糖原合成；胰高血糖素使肝糖原分解加 强，肝糖原合成抑制。049、糖原的合成与分解糖原为动物体内可迅速利用的葡萄糖储备，摄入糖大部分转化为脂肪，小部分合成糖原。肌糖原供肌收缩急需，肝糖原为血糖重要来源。关键酶：磷酸化酶、糖原合酶，其活性受磷酸化与去磷酸化共价修饰。合成与分解主要受胰岛素、胰高血糖素调控，肌糖原主要受肾上腺激素调节，钙离子浓度升高可引起肌糖原分解。 合成：活化G: G活化为UDPG (尿苷二

32、磷酸葡萄糖)，即葡萄糖活性供体。G (葡萄糖激酶/ATP) G-6-P (磷酸己糖异构酶）一G-1-P (UDPG焦磷酸化酶/UTP) UDPG 糖原合酶：将UDPG转移到引物糖链末端，a-1,4糖苷键，糖原引物指原有细胞内小糖原分子。 分支酶：将一段糖链（6-7个G)以a-1,6糖苷键形成分支。分支增加糖原水溶性，增加非还原端数目， 便于磷酸化酶分解糖原。合成耗能：G磷酸化一1ATP、焦磷酸水解一1个高能磷酸化。可算2个ATP。 分解：磷酸化酶（水解a-1，4糖苷键）一G-1-P G-6-P(葡萄糖-6-磷酸酶）一G距分支点4个G时一（葡聚糖转移酶）一3个糖基转移至近糖链末端（以a-1,4糖

33、苷键连接)，剩下的1个G (a-1,6糖苷酶）一G050、糖尿病是由于胰岛素分泌不足或胰岛素受体缺乏，使机体对血中葡萄糖利用减少而导致血糖升高，空腹血糖浓 度高于8.89mmol/L时，尿中可出现葡萄糖。 高血糖、糖尿：胰岛素分泌不足或胰岛素受体缺乏导致：肌肉、脂肪细胞摄取葡萄糖减少；肝葡萄糖分解利 用减少；肌肉和肝糖原合成减弱，糖原分解增强；糖异生增强；糖转变为脂肪减弱。这些改变最终使血糖增 高，当血糖浓度高于肾糖阈时，糖可从尿中排出，出现糖尿。 酮血症、酮尿症、酮症酸中毒：组织不能利用葡萄糖供能，导致脂肪动员增加，脂肪水解产生大量脂肪酸，又导 致酮体生成量增加，同时由于来源于糖的丙酮酸减少

34、，进而使草酰乙酸减少，酮体氧化受阻，当肝酮体的生成量大 于肝外组织酮体的氧化能力时，血中酮体浓度增高造成酮血症，酮体从尿中排出则造成酮尿症，由于酮体中乙酰乙 酸、P-羟丁酸都有酸性，造成酸中毒。 051、脂肪（甘油三酯）脂类固醇及其酯类脂磷脂糖脂脂肪的功能：（主）氧化供能；可变脂为储能最好形式；脂溶性维生素溶剂；保护组织器官；类脂的功能：（主）固定脂为生物膜组成成分；胆固醇为胆汁酸、类固醇激素、维生素D3前体等；052、必需脂肪酸：机体必需但自身又不能合成或合成量不足，必须靠食物提供的脂肪酸叫必需脂肪酸，人体必需脂 肪酸是一些多不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等。脂BtCoA合成圈

35、ATP AMP+PPiRCOOH (脂酸）+ HS-CoARCoSCoA053、甘油三酯消化发生在脂-水界面，依赖胆汁酸盐乳化，使其形成细小微粒（团），增加接触面积，利于酶的催化。 小肠上段为脂类消化主要场所，在十二指肠、空肠上段吸收。胰分泌胰脂酶及辅酯酶。胰脂酶吸附于脂-水界面，作 用于微团内甘油三酯，生成2-甘油一酯和2分子脂酸，辅酯酶为胰脂酶不可缺少蛋白质辅因子，同时结合甘油三酯 与胰脂酶锚定于脂-水界面，防胰脂酶变性，解除胆汁酸盐对其抑制，促水解。051、脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解为游离脂肪酸和甘油释放入血，通过血液运 输至其它组织细胞氧化利用的过程。甘

36、油一血循环一肝、肾、肠脂肪脂肪酸一与清蛋白结合一血循环一心、肝、骨骼肌 052、甘油的代谢053、e-氧化：脂肪酸活化成为脂酰CoA后，进入线粒体进行一系列氧化生成乙酰CoA、少2个碳原子的脂酰CoA、 FADH2、NADH + H+的过程，这个过程发生在脂酸e-碳上，除脑组织外，全身均可进行，以肝、肌组织最活跃。 P-氧化的生理意义：功能；生成乙酰CoA (合成酮体、胆固醇类，进入TCA) 过程： 活化：脂酰CoA合成酶位于内质网及线粒体外膜上，消耗2个高能键；脂酸+ HS-CoA脂酰CoA(含高能硫酯键，水溶性增高）ATP AMP+PPi 脂酰CoA经肉碱转运至线粒体内：由脂酰肉碱转移酶催

37、化，脂酰CoA经肉碱转运至线粒体为e -氧化限速步骤， 脂酰肉碱转移酶I为限速酶；8 X 乙酰 CoA 8 X 10ATP 7 X FADH2 7 X 1.5ATP 7 X (NADH+H+) 7X2.5ATP 活化一-2ATP108ATP 脱氢（FAD)、加水、再脱氢（NAD+)、硫解：（软脂酸为例）能量代谢:106ATP-2ATP055、酮体：脂肪酸在肝细胞内分解氧化产生特有的中间代谢产物，包括乙酰乙酸、e-羟丁酸、丙酮。酮体经血液 运输至肝外组织氧化利用，是肝脏向肝外输出能量的一种形式。酮体特点：分子量小，易过膜运输；乙酰乙酸、e-羟丁酸含羧基：有酸性、含有羟基、水溶性大；酮体生成：（肝

38、细胞线粒体） 酮体生成调节： 饥饿一胰高血糖素丨一脂肪动员丨一血中脂酸丨一e-氧化丨一乙酰CoA丨一酮体个； 肝细胞内游离脂酸去路：胞液中合成甘油三酯、磷脂；进入线粒体进行e-氧化； 丙二酰CoA竞争性抑制脂酰CoA进入线粒体； 酮体的利用：肝脏没有利用酮体的酶类，故酮体不能在肝内被氧化。丙酮易挥发；心、肾、脑、骨骼肌: 心、肾、脑：乙酰乙酸琥珀酰CoA转硫酶乙酰乙酰CoA 硫解酶乙酰乙酸琥珀酰CoA硫激酶乙酰乙酰CoA 丙酮一量少，易挥发，主要经肺、肾排出; 酮体生成的意义： 肝输出能源的一种形式（肌肉、脑的重要能源，葡萄糖不足时可代替葡萄糖供能）； 酮体的利用增加可减少糖利用，利于维持血糖

39、平衡，节省蛋白质消耗。056、血脂：血浆中脂类物质总称，包括甘油三酯、胆固醇及其酯、磷脂、游离脂肪酸等。057、激素敏感性脂肪酶（HSL):即脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶，它对多种激素敏感，活性受多种激素的调节，胰 岛素（抗脂解激素）能抑制其活性，肾上腺素、胰高血糖素（脂解激素）等能增强其活性。HSL是脂肪动员的关键酶。058、 胆固醇逆向转运途径（RCT):新生高密度脂蛋白（HDL)从肝外组织细胞获取胆固醇并在血浆卵磷脂胆固醇脂 酰转移酶（LCAT)的作用下被酯化，逐步膨胀为单脂层球状成熟HDL，经血液运输至肝脏，与肝细胞表面HDL受体 结合，被肝细胞摄取降解，其中胆固醇酯可被分解转化成胆汁酸

40、排出体外，这种将肝外组织多余胆固醇运输至肝脏 分解转化排出体外的过程就是胆固醇逆向转运途径。059、 载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分，按发现先后分为：A、B、C、D、E等，其主要作用有：稳定脂蛋白 结构；在血浆中起运输脂质的作用；能识别脂蛋白受体，（如apoB100和apoE能识别LDL受体、apoA I能识别 HDL受体）；调节血浆脂蛋白代谢酶活性，（如apoCII能激活脂蛋白脂肪酶（LPL)、apoAI能激活LCAT、apoAIII能 抑制LPL)。060、血浆脂蛋白：脂质与载脂蛋白结合形成的球形复合体，球体表面为脂质蛋白、磷脂、胆固醇的亲水基团，这些 化合物的疏水基团朝向球内，内核为

41、甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质。血浆脂蛋白是血浆脂质的运输和代谢形式， 主要包括乳糜微粒（CM)、极低密度脂蛋白（VLDL)、低密度脂蛋白（LDL)、高密度脂蛋白（HDL) 4大类。 CM由小肠黏膜细胞合成，功能是运输外源性甘油三酯和胆固醇。 VLDL由肝细胞合成和分泌，功能是运输内源性甘油三酯和胆固醇。 LDL由VLDL在血浆中转化而来，功能是运输内源性胆固醇。 HDL主要由肝细胞合成和分泌，功能是逆向转运胆固醇。061、胆固醇合成： 器官定位：除脑组织、RBC外的全身各组织；细胞定位：胞液及SER； 原料：乙酰 CoA、NADPH+H+、ATP； 限速酶：HMG-CoA还原酶； 调节：胆固醇

42、抑制HMG-CoA还原酶合成（饥饿抑制胆固醇合成)，胰岛素、甲状腺素诱导HMG-CoA还原酶合成； 胆固醇去路：合成胆汁酸、合成类固醇激素、维生素D3前体；062、脂类代谢紊乱造成疾病： 酮症酸中毒：当饥饿、高脂低糖饮食膳食、糖尿病时，脂肪动员增强，酮体生成量增多，尤其是未控制糖尿病患者，血中酮体含量极高，丙酮可占酮体总量一半，通过呼吸排出体外。酮体生成超过肝外组织利用能力， 引起血中酮体过高，导致酸中毒，并可随尿液排出，即酮尿症。 脂肪肝：因营养不良、中毒、必需脂肪酸缺乏、胆碱缺乏、蛋白质缺乏等，肝细胞合成甘油三酯不能形成VLDL分泌入血，其聚集在肝细胞内，形成脂滴，造成脂肪肝。 动脉粥样硬

43、化（As): LDL、VLDL可致As，HDL可抗As。063、体内ATP生成方式及部位 底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物脱氢作用直接相偶联的反应过程，（即与脱氢反应直 接偶联，生成底物分子的高能磷酸键，使ADP (GDP)磷酸化生成ATP (GTP)的过程，无电子传递。）3个典型的底物水平磷酸化反应： 糖酵解过程中，磷酸甘油酸激酶催化1,3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸，伴随ADP磷酸化生成ATP； 糖酵解过程中，丙酮酸激酶催化磷酸烯醇式丙酮酸，伴随ADP磷酸化生成ATP; 三羧酸循环中，琥珀酰CoA合成酶催化琥珀酰CoA生成琥珀酸，同时催化GDP磷酸化生成GTP;

44、 氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP的过程，（即由代谢物脱氢，经线粒体氧化呼吸 链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP。）如物质脱下2H经NADH氧化呼吸链偶联生成2.5个ATP，经琥珀酸氧化呼吸链则偶联生成1.5个ATP。064、P/0值：指物质氧化时，每消耗1mol氧原子（0.5mol氧气）所消耗的无机磷的摩尔数（或ADP摩尔数)，也即 生成的ATP摩尔数。（即一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成ATP摩尔数。）065、人体线粒体呼吸链复合体:I NADH-泛醌还原酶FMN为辅基，每次传递2e4H+，由质子泵功能；I琥珀酸脱氢酶FAD为辅基，将电子从

45、琥珀酸一泛醌，无质子泵功能；III细胞色素b-c1复合体CoQH2(Cytb562Cytb566)Fe-SCytc1Cytc，每次传递 2e4H+，由质子泵功能；V细胞色素c氧化酶1-3 亚基有 Fe、Cu 离子位点，CytcCuACytaCuBCyta3O2，4e4H+2H2O；V ATP合酶F1，亲水，催化ATP合成，a 3六聚体，催化部为P，必须结合a才有活性，aPATP； F0,疏水，镶嵌在内膜中，跨膜质子通道；066、泛醌（辅酶Q、CoQ、Q)小分子脂溶性醌类化合物，能在线粒体膜中自由扩散。功能为：内膜中可移动电子 载体，在各复合体间募集并穿梭传递还原当量及电子。067、呼吸链：在线

46、粒体生物氧化过程中，营养物质代谢脱下的氢以还原当量形式存在，经过多种酶和辅酶催化的连 锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，并逐步释放能量可催化生成ATP，此过程与细胞呼吸有关，将此传递链称 为呼吸链（氧化呼吸链、电子传递链）。NADH氧化呼吸链：NADH复合体ICoQ复合体IIICytc复合体IV氧气（生成水）；FADH2氧化呼吸链（琥珀酸氧化呼吸链)：琥珀酸一复合体IICoQ复合体IIICytc复合体IV氧气（生成水)；068、胞浆中的NADH参与氧化磷酸化过程在线粒体内生成NADH的可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体 外NADH所带的氢必须经过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程，转运机制主要有：