生物化学试题.doc

1、第一章 蛋白质化学一、是非题1.所有蛋白质分子中N元素的含量都是16。2.蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此构成蛋白质的氨基酸都有旋光性。3.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。4.氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称碳原子。6.酶水解蛋白质得到的氨基酸不产生消旋作用。7.用层析技术分离氨基酸是根据各种氨基酸的极性不同。8.用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。9.双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。10.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸都能生成紫色物质。11.蛋白质变性是其空间结构发生

2、变化的结果。12.一条肽链在回折转弯时，转弯处的氨基酸常常是脯氨酸或甘氨酸。13.变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去蛋白质外面的水化层所引起的。 14.蛋白质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 15. 蛋白质的等电点时可以改变的，但等离子点不能改变。 16.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 17.有机溶剂引起蛋白质变性的主要原因之一是降低介质的介电常数。18.蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。三、单项选择题1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g，此样品约含蛋白质 。A.2.00g B.2.50g C.6.40g D

3、.3.00g E.6.25g2.下列含有两个羧基的氨基酸是 。A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸3.蛋白质分子组成中不含有下列 氨基酸。A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸4.下列有关氨基酸的叙述，错误的是 。A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸 D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸E.组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸5.下列氨基酸中，含有吲哚环的氨基酸是 。A甲硫氨酸 B苏氨酸 C色氨酸 D缬氨酸 E组氨酸6.含有咪唑环的氨基酸是 。A色氨酸 B酪氨酸 C组氨酸 D苯丙氨酸 E精氨酸7.天

4、冬氨酸的Pk1=2.09，Pk2=3.86，Pk3=9.82，则其等电点为 。A 2.09 B 2.97 C 3.86 D 6.84 E 9.82 8.在pH6.0时，带正电荷的氨基酸为 。A 谷氨酸 B精氨酸 C 亮氨酸 D 丙氨酸 E酪氨酸9.下列 氨基酸可与板口试剂发生反应。A 赖氨酸 B 精氨酸 C 亮氨酸 D 异亮氨酸10.下列 氨基酸可与米伦(Millon试剂)发生反应 A 胱氨酸 B 天冬氨酸 C 酪氨酸 D 丙氨酸11.下列 氨基酸可发生乙醛酸反应 A 色氨酸 B缬氨酸 C 苏氨酸 D丝氨酸12.在等电点处，氨基酸分子中 。A.只带正电荷 B.只带负电荷 C.正、负电荷都不带

5、D.正、负电荷数相等，净电荷为零13.一氨基一羧基氨基酸的等电点最靠近的pH值是 。A.7.0 B.6.0 C.8.0 D.5.014.含78个氨基酸残基形成的-螺旋长度应为 。 A 3.6nm B 5.4nm C 11.7nm D 78nm15.在一个肽平面中含有的原子数为 。 A 3 B 4 C 5 D 6 E 716.-螺旋表示的通式是 。 A 3.010 B 3.610 C 2.27 D 4.61617.下列有关-螺旋的叙述错误的是 。A.分子内的氢键使-螺旋稳定减弱R基团间不利的相互作用使-螺旋稳定B.减弱R基团间不利的相互作用使-螺旋稳定 C.疏水作用使-螺旋稳定 D.在某些蛋白质

6、中，-螺旋是二级结构中的一种类型 E.脯氨酸和甘氨酸残基使-螺旋中断18.一条含有105个氨基酸残基的多肽链，若只存在螺旋，则其长度为 。A 15.75nm B 37.80nm C 25.75nm D 30.50nm E 12.50nm19.维持蛋白质二级结构的主要化学键是_。A盐键 B疏水键 C肽键 D氢键 E二硫键20.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是_。A天然蛋白质分子均有的这种结构 B具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C三级结构的稳定性主要是次级键维系 D亲水基团聚集在三级结构的表面 E决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基21.下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的 。A 都有

7、一级结构 B都有二级结构 C 都有三级结构 D都有四级结构E 二级及二级以上结构统称空间结构。22.具有四级结构的蛋白质特征是_。A分子中必定含有辅基 B每条多肽链都具有独立的生物学活性C在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 D依赖肽键维系四级结构的稳定性 E由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成23.关于蛋白质亚基的描述哪项是正确的 。A 一条多肽链卷曲成螺旋结构 B两条以上多肽链卷曲成二级结构C两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质 D每个亚基都有各自的三级结构24.下列 氨基酸残基最有可能位于蛋白质分子的表面。A 亮氨酸 B苯丙氨酸 C蛋氨酸 D天冬氨酸 E丙

8、氨酸25.蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列 条件下不稳定。A 溶液pH值大于pI B 溶液pH值小于pI C 溶液pH值等于pI D在水溶液中26.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为 。A 8 B 8 C 8 D 8 E 827.一种氨基酸含有3个可以解离的基团：-羧基、-氨基和可以解离的侧链，它们的pK值分别近似为2、10和4，则该氨基酸的等电点为 。A 2 B 3 C 5 D 6 E 728.蛋白质变性是由于 。A 氨基酸排列顺序的改变 B 氨基酸组成的改变 C 肽键的断裂 D蛋白质空间构象的破坏29.蛋白质变性时一般不被破坏的化学键是 。A 氢键B 肽键 C 盐键 D 疏

9、水键30.变性蛋白质的主要特点是 。A.分子量发生改变 B.高级结构受破坏，一级结构无变化 C.溶液的粘度降低 D.溶解度升高31.在效应物作用下，蛋白质产生的变构(或别构)效应是由于蛋白质的 。A 一级结构发生变化 B 构型发生变化 C 构象发生变化 D 氨基酸序列发生变化32.测定蛋白质肽链的N-端的主要方法是 。A.DNFB法 B.DNS法 C.PITC法 D.肼解法33.测定蛋白质肽链的N-端的主要方法是 。A.DNFB法 B.DNS法 C.PITC法 D.肼解法34.某一蛋白质混合物含有蛋白A(相对分子质量12000)，蛋白B(相对分子质量64000)和蛋白C(相对分子质量38000

10、)，采用凝胶柱层析法分离，则各个蛋白从柱中洗脱下来的顺序为 。A A, B,C B C, B, A C A, C, B D B, C, A35.用纸层析法分离丙氨酸、亮氨酸和赖氨酸的混合物，则它们之间的Rf的关系应为 。 A.AlaLeuLys B.LysAlaLeu C.LeuAlaLys D.LysLeuAla E.LeuLysAla 五、名词解释等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。肽键（peptide bond） 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键肽（peptides） 两个

11、或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物 蛋白质的一级结构 (primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。二级结构 (secondary structure) 在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有-螺旋和-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。肽单位（peptide unit） 又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的-碳原子组成的一个平面单位。-螺旋(-helix) 蛋白质中常见的一

12、种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 -折叠(-sheet) 是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。超二级结构（sup

13、er-secondary structure）也称之基元（motif）。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域(domain) 在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 蛋白质变性（denaturation） 生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。复性（renaturation）在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的

14、天然构象的现象。六、问答题1.根据氨基酸的极性及带电情况，可将氨基酸分为哪几类？按照氨基酸侧链基团R性质的不同，把20种氮基酸分为四大类：非极性R基氨基酸：共八种，如亮氨酸、苯丙氨酸；不带电荷的极性R基氨基酸：共七种，如丝氨酸、半胱氨酸；带正电荷的R基氨基酸：共三种，如组氨酸、赖氨酸、精氨酸；带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。2.苯丙氨酸在水中的溶解度很低，而丝氨酸却易溶于水，为什么?苯丙氨酸的芳香环的侧链是非极性的,它被水的溶剂化作用伴随着熵减,这是它不利于溶于水的原因。相反，丝氨酸的侧链含有一个极性的羟基，有利于它与水分子形成轻键而促进它溶于水。3.什么是蛋白质的等电点(pI)?为什

15、么说在等电点时蛋白质的溶解度最低?（1）蛋白质的等电点是指蛋白质所带的正、负电荷恰好相等，净电荷为零时溶液的pH值。（2）蛋白质可以胶体形式分散与水中，稳定蛋白质胶体的因素主要是：双电层和水化层。（3）在等电点附近，蛋白质表面电荷被中和，蛋白质表面的双电层被破坏而影响了蛋白质分子在水中的稳定性，从而出现蛋白质沉淀。4下面哪种多肽在280nm具有更大的吸收？A:Gln-Leu-Glu-Phe-Thr-Leu-Asp-Gly-Try B:Ser-Var-Trp-Asp-Phe-Gly-Tyr-Trp-Ala在280nm的吸收与Trp和Typ有关，因为这两种氨基酸在280nm处具最大吸收，而Phe的

16、最大吸收在260nm处。由于多肽B含有2个Trp残基和1个Tyr残基，而多肽A只含有一分子tyr因此多肽B在280nm处具有更大的吸收。5.蛋白质分子中哪些氨基酸可以与金属紧密地结合?举例说明。蛋白质分子中含有游离氨基的氨基酸残基如谷氨酸、天冬氨酸等在天然pH值条件下，可以解离给出质子而带负电荷，金属粒子带正电荷，因此两者容易结合。6.将固体氨基酸溶于pH7的水中所得的氨基酸溶液，有的pH大于7，有的小于7，该现象说明什么?天然存在的氨基酸有20多种，其除了同时具有-氨基和-羧基外，不同的氨基酸侧链上也存在可以解离的基团如氨基、羧基、巯基等，其在水中也可以发生解离。仅有-氨基和-羧基的氨基酸其

17、氨基和羧基同时解离,溶液的pH值在6.0左右；侧链含有羧基的氨基酸有两个羧基和一个氨基解离，溶液的pH值在3.0左右；侧链含有碱性可解离基团的氨基酸多一个碱性解离基团，形成的溶液pH值大于7.0。7.试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构有何影响？Gly 的侧链R基团是H，没有旋光性质，占据空间小，是蛋白质二级结构-螺旋的破坏者；Pro是亚氨基酸，形成肽键后没有了氨基氢，也是-螺旋的破坏者。它们两者更常出现在-转角中。8.什么是蛋白质的二级结构？常见的二级结构的特点及其差别有哪些？蛋白质的二级结构：指蛋白质肽链本身折叠或盘绕的方式。二级结构主要靠氢键维持，-螺旋

18、：是多肽链主链围绕螺旋中心轴而成的螺旋式构象,是蛋白质中最常见的一种二级结构。-螺旋大都为右手螺旋，每3.6个AA残基旋转一周，沿纵轴的螺距为0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，每个氨基酸旋转100 ；螺旋的稳定性靠链内氢键维持，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的-CO基与第四个氨基酸残基的-NH基形成氢键；在螺旋中，AA残基的R侧链分布在螺旋的外侧，其形状、大小及电荷等均影响螺旋的形成。-折叠结构的特点：肽链处于伸展状态，两个AA残基之间的距离为0.36nm；肽链片层状排列，主要靠链间氢键维持其结构的稳定性，氢键与链的长轴接近垂直；相邻肽链走向可以是平行的，也可以是反平

19、行的；肽链中AA残基的R基团交替分布于片层上下。9.何谓蛋白质空间结构？有哪几种类型？简述蛋白质空间结构和一级结构间的关系。蛋白质在一级结构基础上盘绕、折叠形成的空间结构，也称为蛋白质的高级结构，包括二级结构、三级结构、四级结构等层次。二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。包括-螺旋、-折叠、-转角与无规则卷曲。蛋白质的三级结构：在二级结构基础上，多肽链进一步折叠盘绕成特定的空间结构。三级结构主要靠非共价键来维持（疏水相互作用）。三级结构的蛋白质分子紧密结实，亲水侧链分布于分子表面，大部分疏水性基团埋于分子内部；蛋白

20、质的四级结构：二个或二个以上具有独立三级结构的多肽链，彼此借次级键相连，形成的空间结构。一级结构决定空间结构。10.简要说明蛋白质的结构及其维持各级结构的作用力。蛋白质是由众多的氨基酸通过酰胺键连接而成的生物大分子，结构复杂，相对分子质量大。其结构首先是氨基酸的基本组成及排列顺序，即氨基酸按一定顺序排列并通过酰胺键相连，称为一级结构。巨大的蛋白质分子然后形成空间结构，首先是分子内或分子间通过氢键形成二级结构；然后在二级结构的基础上进一步盘曲，利用疏水相互作用形成三级结构。如果由多个亚基组成的蛋白质，亚基间可通过疏水作用形成更高级结构四级结构。维持一、二、三、四级结构的主要作用力分别是：酰胺键、

21、氢键、疏水相互作用和疏水相互作用。11.蛋白质为什么也有两性解离性质？写出蛋白质两性解离平衡式。 蛋白质分子中含有可解离基团：（1）肽链氨基端的氨基和羧基端的羧基；（2）碱性基团如Lys-氨基、Arg胍基和His咪唑基；（3）酸性基团如Asp的-羧基、Glu-羧基、Tyr酚羟基和Cys的巯基。在不同的pH条件发生解离。12.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？蛋白质分子直径约为220nm；蛋白质具有解离基团，一定pH时带相同电荷；分子表面具有亲水基团，容易发生水化现象，均与胶体溶液形成需要质点粒子大小、带相同电荷和形成溶剂化层相吻合。因此，蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体。大小iao13

22、.什么是蛋白质变性？变性的实质是什么？有哪些类型？蛋白质的变性：当蛋白质受到物理因素或化学因素影响时，使蛋白质分子原有的特定的空间结构发生改变，而一级结构并没有破坏，此时导致蛋白质性质的改变以及生物活性的丧失。蛋白质变性的实质：蛋白质分子的空间结构的改变或破坏。蛋白质变性可分为可逆性变性与不可逆变性。15.凝胶过滤层析的基本原理，如何利用它测定蛋白质的分子质量。即排阻层析，利用凝胶层析介质交联度不同所形成的网状孔径的大小，层析时能阻止比网孔直径大的生物大分子通过。利用流动相中溶质的分子量大小差异而进行分离的一种方法。 可根据一组分子质量不同的标准蛋白洗脱体积与蛋白质分子质量的关系计算出被测蛋白

23、的分子质量。16.根据蛋白质等电点，指出下列蛋白质在所指定的pH条件下，电泳时的泳动方向：(1) 在pH 5.0时，胃蛋白酶(pI1.0)带负电荷，向正极泳动；(2) 在pH 6.0时，血清清蛋白(pI 4.9) 带负电荷，向正极泳动；(3) 在pH 5.0时，脂蛋白(pI 5.8) 带正电荷，向负极泳动；pH 9.0时，脂蛋白带负电荷，向正极泳动。17.某一蛋白质的多肽链在一些区段为-螺旋构象，在另一些区段为-折叠。该蛋白质的相对分子质量为240000，多肽链外形的长度为 5.0610-5cm。试计算-螺旋体占分子的百分之多少? 设构成-螺旋的氨基酸数目为X，构成-折叠的氨基酸数目为Y。 该

24、蛋白质分子组成的氨基酸数目：240000120 = 2000-螺旋中氨基酸残基间距离为0.15nm，-折叠中氨基酸残基间距离为0.36nm。X+Y=2000 0.15X +0.36Y =506 X=1019 -螺旋占的比例为：10192000= 50.95%=51%18.计算一个有78个氨基酸残基的多肽，若呈-螺旋构象，其长度为多少nm？若呈-折叠构象长度为多少nm？-螺旋中氨基酸残基间距离为0.15nm，-折叠中氨基酸残基间距离为0.36nm。-螺旋时：780.15 = 11.7nm-折叠时：780.36 = 28.08nm19.一样品液中蛋白质组分为A（30KD）、B（20KD）、C（60

25、KD），分析说明用SephadexG100凝胶过滤分离此样品时，各组分被洗脱出来的先后次序。利用凝胶层析介质交联度不同所形成的网状孔径的大小，层析时能阻止比网孔直径大的生物大分子通过。利用流动相中溶质的分子量大小差异而进行分离的一种方法。由于大分子蛋白穿过的孔径少而先行洗脱出来，而较小的分子需要更多的洗脱液。因此先后洗脱出来的次序为C、A、B。20用阳离子交换柱层析一氨基酸混合液（洗脱剂：pH3.25，0.2N柠檬酸钠），其结果如下：各洗脱峰的面积大小或高度有何含义？Asp比Glu先洗脱出来的原因？各洗脱峰的面积大小或高度表示被分离氨基酸的含量多少。Asp的pI=2.77，Glu的pI=3.2

26、2，在pH=3.25的环境中，天冬氨酸带负电荷而谷氨酸几乎不带电荷。而阳离子交换剂可以西服阳离子，对带负电荷的天冬氨酸具有排斥作用，其最先被洗脱下来；不带电荷的谷氨酸不吸附也不排斥，然后被吸脱下来，表现为天冬氨酸先出峰，然后谷氨酸再出峰。21为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？因为蛋白质可与重金属离子汞、铅等结合成不溶于水的复合物。则鸡蛋清可以代替机体组织与重金属反应，从而减少汞、铅对机体的损害。22.酪氨酸-精氨酸-蛋氨酸-脯氨酸23.简要说明蛋白质变性的概念及变性蛋白质的性质变化，并请举例说明蛋白质变性在食品加工中的应用。蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子特定空间构

27、象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性后蛋白质性质发生改变，出现生物活性丧失，一些侧链基团暴露，某些理化性质改变如溶解度降低、粘度增加，扩散系数下降、结晶能力丧失等，生物化学性质改变，更容易被蛋白酶水解食品加工中最常用的变性方式是加热变性，如肉类在高温加热下变性，蛋白质消化吸收率提高。24.蛋白质分离纯化技术中哪些与它的等电点有关？试述这些技术分离提纯蛋白质的原理。 1）等电点沉淀法，蛋白质是两性化合物，在等电点时其溶解度最小。不同蛋白质氨基酸组成不同，等电点不同，调节蛋白质混合溶液的pH值，可使他们分次沉淀出。 2）离子交换纤维素层析，常用的纤维素衍生物有CM-纤维素（羧甲基纤维

28、素，-O-CH2-COOH）和DEAE-纤维素（阴离子交换剂，带有二乙氨基乙基基团）。蛋白质与离子交换纤维素的结合能力取决于彼此间相反电荷基团的静电吸引，在某一pH条件下，不同蛋白质氨基酸组成不同，pI不同，所带的静电荷性质、数量不同，与离子交换纤维素的吸附能力不同。通过改变洗脱液的pH和离子强度，可把不同的蛋白质依次洗脱下来。 3）电泳法（聚丙烯酞胺凝胶电泳、等电聚焦）。 25.简述导致蛋白质变性的原因。在实验操作中，可采取哪些手段减少蛋白质分离纯化过程中的变性机会? 蛋白质变性影响因素：一般温度高于60摄氏度持续一段时间蛋白质均会变性，但不同蛋白耐受高温不同。避免高浓度有机溶剂，如丙酮，乙

29、醚，巯基乙醇等。环境中含有蛋白酶会分解蛋白。高浓度变性剂如盐酸胍和尿素会造成蛋白质变性。在一定浓度盐作用下，也会使蛋白内部的疏水集团暴露而改变折叠结构。pH值变化，强酸强碱条件下会破坏蛋白质结构。 因此，克服和避开上述内容可以减少变性。具体措施：控制温度、pH值。避开强酸强碱和等电点。尽量减少和有机溶剂和变性剂的接触。添加蛋白酶抑制剂，可以减少蛋白分解。盐浓度适宜，不能太高。N-马来酰亚胺，去氧胆酸钠等抗氧化物质，可以防止蛋白被氧化变性。第二章 酶化学二、是非题1.对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。2.酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。3.酶活

30、力的测定实际上就是酶的定量测定。4.辅酶、辅基在酶催化作用中，主要是协助酶蛋白识别底物。5.Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。6.Km值是酶的一种特征常数，有的酶虽可以有几种底物，但其Km值是固定不变的。7.当S Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加E来增加v。8.一个酶作用于多种底物时，其最适底物的Km值应该最小。 9.增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。10.正协同效应使酶促反应速度增加。11.竞争性可逆抑制剂与底物竞争性地与酶的活性中心结合。12.酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。13.酶原激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。14.

31、酶和底物的关系比喻为锁和钥匙的关系是很恰当的。15.使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。 16反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。17.在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的Vm.。三、单项选择题（在备选答案中只有一个是正确的）1.关于酶的叙述正确的是 。A.所有的酶都含有辅基或辅酶 B.能改变化学反应的平衡点加速反应的进行C.大多数酶的化学本质是蛋白质 D.都具有立体异构专一性（特异性）2.酶原所以没有活性是因为 。A.酶蛋白肽链合成不完全 B.活性中心未形成或未暴露 C.缺乏辅酶或辅基 D.是已经变性的蛋白质3.关于酶活性中心的叙述，不正确的是

32、。A.酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域B.当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变C.一般来说，多肽链一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D.酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程4.下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，不正确的是 。A.酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用 B.辅助因子直接参加反应C.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶 D.酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性5.某酶促反应中底物浓度S=1/2Km，则v值应等于 Vmax。A 0.25 B 0.33 C 0.50 D 0.67 6.某酶促反应速度v达到最大反应速度V

33、max的80%，则底物浓度为 。A.Km B.2 Km C.4 Km D.8 Km 7.一个简单的米氏酶促反应，当SKm时, 。A反应速度最大 B反应速度难以测定 C底物浓度与反应速度成正比 D增加酶浓度，反应速度显著增大 E S增加，Km值也随之变大8.有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于 。A.可逆性抑制作用 B.竞争性抑制作用 C.非竞争性抑制作用 D.不可逆性抑制作用9.关于pH对酶活性的影响，不正确的是 。A影响必需基团解离状态 B pH改变能影响酶的Km值C酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D破坏酶蛋白的一级结构10.丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于 。A.反馈抑制 B.底物抑制

34、C.竞争性抑制 D.非竞争性抑制 11.Km值的概念是 。A.与酶对底物的亲和力无关 B.达到Vmax所必须的底物浓度C.同一种酶的各种同工酶的Km值相同 D.达到1/2Vmax的底物浓度12.米氏常数Km是一个用来度量 。A酶和底物亲和力大小的常数 B酶促反应速度大小的常数 C酶被底物饱和程度的常数 D酶的稳定性的常数13.酶的竞争性抑制剂可以使 。 A.Vmax减小，Km增加 B.Vmax增加，Km增加 C.Vmax不变，Km增加 D.Vmax不变，Km减小14.利用恒态法推导米氏方程时，引入了除 外的三个假设。A.在反应的初速度阶段，E+PES可以忽略 B.假设SE，则SESSC.假设E

35、+SES反应处于平衡状态 D.反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等15.酶的不可逆抑制的机制是由于抑制剂 。 A.使酶蛋白变性 B.与酶的催化中心以共价键结合 C.与酶的必需基团结合 D.与活性中心的次级键结合16.酶原激活的实质是 。A激活剂与酶结合使酶激活 B酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心C酶蛋白的变构效应 D酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变 17.将米氏方程改为双倒数方程后 。A 1/v与1/S成正比 B 以1/v对1/S作图，其横轴为1/S C v与S成正比D Km值在纵轴上 E V值在纵轴上18.某一酶的动力学资料如下图，它的Km为 。A

36、. 0.25 B. -0.25 C. 4 D.-4 19.酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的 氨基酸残基上。A.天冬氨酸 B.脯氨酸 C.赖氨酸 D.丝氨酸20.酶促反应的初速度 。A与E成正比 B与S无关 C与Km值成正比 D与I成正比 E与温度成正比21.竞争性抑制作用特点是指抑制剂 。 A与底物竞争酶的活性中心 B与产物竞争酶的活性中心 C与底物竞争非必需基团 D与底物竞争辅酶22.非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是 。 A.Km基本不变，Vm变大 B. Km减小，Vm变小 C. Km不变，Vm变小 D. Km变大，Vm不变23.重金属Hg、Ag是一类 。

37、A 竞争性抑制剂 B不可逆抑制剂 C非竞争性抑制剂 D反竞争性抑制剂24.酶是由生物活细胞产生的，因此它被称为 。A.无机催化剂.有机催化剂 .生物催化剂 .离子催化剂25.L-氨基酸的氧化酶只能催化L-氨基酸氧化，此种专一性为 。A几何异构专一性 B 旋光异构专一性 C结构专一性 D键专一性 E绝对专一性26.酶作为催化剂，其作用机理是_。A.降低化学反应的活化能.提高化学反应的活化能C.提高反应物的自由能.降低产物的自由能27.与酶的催化机理无关的学说是 。 A.锁钥学说.中间产物学说.诱导契合学说.随机分布学说28.单体酶不可能含有 。A.辅助因子.二级结构.三级结构.四级结构29.结合

38、酶中决定酶特异性的部分是 。A.金属离子.酶蛋白.辅酶.辅基30.能够提高酶活性的物质称为 。A.辅助因子.激活剂.辅酶.辅基31.二硫基丙醇能够解除有机汞、有机砷化合物对酶的毒性，说明此类重金属抑制剂作用于 。A -SH B -OH C 磷酸根 D-NH2 E -COOH 32.测定酶活性是要测定酶促反应的初速度，其目的是为了 。A 节约底物 B 使酶促反应速度与酶浓度成正比 C尽快完成测定工作 D 防止出现产物抑制 E使反应不受温度影响33.别构酶与不同浓度的底物发生作用，常呈S型曲线，这说明 。 A别构酶是寡聚酶 B别构酶催化几个独立的反应并最后得到终产物C与单条肽链的酶相比，别构酶催化

39、反应的速度较慢 D产物的量在不断增加E别构酶结合一个底物后，将促进它与下一个底物的结合并增加酶的活力34.有机磷农药作为酶的抑制剂是作用于酶活性中心的 。 A、巯基 B、羟基 C、羧基 D、咪唑基35.从组织中提取酶时，最理想的结果是 。 A、蛋白产量最高 B、转换系数最高 C、酶活力单位数值很大 D、比活力最高36.下列各图属于非竞争性抑制动力学曲线是 。IOIOIO A B C五、名词解释全酶（holoenzyme） 具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。酶原（zymogen） 通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。共价催化（covalent cat

40、alysis） 一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。酸-碱催化（acid-base catalysis） 质子转移加速反应的催化作用。酶的活性部位（active site） 酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。米氏常数（Michaelis constant, Km） 对于一个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。竞争性抑制作用（competitive inhibition） 通过增加底物浓度可以逆转的一种