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1、生物化学考研真题集考研高分必备神器2015/1/1木子成工作室 Da vis leon第一章 蛋白质的结构与功能4一 . 单 项 选 择 题4二 . 多 项 选 择 题6三 . 填 空 题7四 . 判 断 题9五 . 名 词 解 释9六 . 简 答 题1 0七 论 述 题1 1参 考 答 案1 1第二章核酸的结构与功能17一 单 项 选 择 题1 7二 多 项 选 择 题2 1三 填 空 题2 2四 判 断 题2 3五 名 词 解 释2 3参 考 答 案2 4第三章 酶27一 . 单 项 选 择 题2 7二 多 项 选 择 题2 8三 填 空 题2 9四 判 断 题3 1五 名 词 解 释3

2、1六 简 答 题3 1七 论 述 题3 2参 考 答 案3 2第四章糖代谢37一 . 单 项 选 择 题3 7二 . 多 项 选 择 题4 2三 . 填 空 题4 3四 . 判 断 题4 4五 名 词 解 释4 5六 简 答 题4 5七 论 述 题4 6参 考 答 案4 61第五章 脂类代谢50一 . 单 项 选 择 题5 0二 . 多 项 选 择 题5 4三 . 填 空 题5 6四 . 判 断 题5 7五 . 名 词 解 释5 7六 . 简 答 题5 7七 . 论 述 题5 8参 考 答 案5 8第六章 生物氧化63一 单 项 选 择 题6 3二 多 项 选 择 题6 6三 填 空 题6 7

3、四 判 断 题6 8五 名 词 解 释6 9六 简 答 题6 9参 考 答 案6 9第七章氨基酸代谢71一 . 单 项 选 择 题7 1二 . 多 项 选 择 题7 4三 . 填 空 题7 5四 . 判 断 题7 6四 . 名 词 解 释7 6六 . 简 答 题7 6七 . 论 述 题7 7参 考 答 案7 7第八章 核苷酸代谢80一 单 项 选 择 题8 0二 多 项 选 择 题8 3三 填 空 题8 4四 判 断 题8 4五 名 词 解 释8 5六 简 答 题8 5参 考 答 案8 5第九章物质代谢的联系与调节86一 单 项 选 择 题8 72二 多 项 选 择 题8 8三 填 空 题8

4、9五 判 断 题8 9五 名 词 解 释9 0六 简 答 题9 0七 论 述 题9 1参 考 答 案9 1第十章DNA 生物合成 复制93一 单 项 选 择 题9 3二 多 项 选 择 题9 6三 填 空 题9 8四 判 断 题9 8五 名 词 解 释9 9六 简 答 题9 9七 论 述 题9 9参 考 答 案1 0 03第一章 蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是A. Gl yB. Ar gC. Me tD. PheE. Va l 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切A. 碱性氨基酸B. 含硫氨基酸C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸E. 芳

5、香族氨基酸3. 一个酸性氨基酸，其 pHa 1 2. 19，pHR4. 25，pHa 2 9. 67，请问其等电点是 A. 7. 2B. 5. 37C. 3. 22D. 6. 5E. 4. 254. 下列蛋白质组分中，那一种在 280nm具有最大的光吸收A. 酪氨酸的酚环B. 苯丙氨酸的苯环C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键E. 色氨酸的吲哚环5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是A. 2, 4- 二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法6. 典型的 - 螺旋含有几个氨基酸残基A. 3B. 2. 6C. 3. 6D. 4. 0E. 4. 47.

6、 每分子血红蛋白所含铁离子数为A. 5B. 4C. 3D. 2E. 18. 血红蛋白的氧合曲线呈A. U形线B. 双曲线C. S 形曲线D. 直线E. Z 形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同E. 以上都不对10. 在中性条件下，HbS 与 HbA 相比，HbS 的静电荷是A. 减少2B. 增加2C. 增加1D. 减少1 E. 不变11. 一个蛋白质的相对分子量为 11000，完全是 - 螺旋构成的，

7、其分子的长度是多少 nm A. 11B. 110C. 30D. 15E. 110012. 下面不是空间构象病的是A. 人文状体脊髓变性病B. 老年痴呆症C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病E. 禽流感13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的4A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 以上都不对14. 测得某一蛋白质样品的含氮量为 0. 40g，此样品约含蛋白质多少克A. 2. 00gB. 2. 50gC. 6. 40gD. 3. 00gE. 6. 25g15. 在 pH6. 0 的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸B. 丙氨酸C. 谷氨酸D. 天冬氨酸

8、E. 赖氨酸 16. 天然蛋白质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸B. 脯氨酸C. 丝氨酸D. 蛋氨酸E. 瓜氨酸 17. 多肽链中主链骨架的组成是A. NCCNNCCNNCCNB. CHNOCHNOCHNOC. CONHCONHCONHD. CNOHCNOHCNOHE. CNHOCCCNHOCC18. 在 20 种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子A. 谷氨酸B. 半胱氨酸C. 赖氨酸D. 组氨酸E. 甘氨酸 19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性A. 硫酸B. 硫酸铵C. 氯化汞D. 丙酮E. 1N盐酸 20. 蛋白质变性后表现为A. 粘度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋白

9、酶水解 D. 生物学活性丧失E. 易被盐析出现沉淀21. 对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的 A. 变性的蛋白质一定要凝固 B. 变性的蛋白质一定要沉淀 C. 沉淀的蛋白质必然变性D. 凝固的蛋白质一定变性 E. 沉淀的蛋白质一定凝固22. 蛋白质溶液的稳定因素是A. 蛋白质溶液有分子扩散现象 B. 蛋白质溶液有“布朗运动” C. 蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷 D. 蛋白质的粘度大 E. 蛋白质分子带有电荷23. 镰刀型贫血症患者，Hb 中氨基酸的替换及位置是A. 链第六位 Va l 换成 Gl u B. - 链第六位 Va l 换成 Gl uC. - 链第六位 Gl u

10、 换成 Va lD. - 链第六位 Gl u 换成 Va l E. 以上都不对24. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是A. 牛 乳球蛋白（分子量 35000） B. 肌红蛋白（分子量 16900）C. 牛胰岛素（分子量 5700）D. 血清清蛋白（分子量 68500） E. 超氧化物歧化酶（分子量 32000）25下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 催产素B. 加压素C. 促肾上腺皮质激素 D. 血红素E. 胰岛素526. 下列不属于结合蛋白质的是A. 核蛋白B. 糖蛋白C. 脂蛋白D. 清蛋白E. 色蛋白 27. 可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是A. 甲酸B.

11、羟胺C. 溴化氰D. - 巯基乙醇E. 丹磺酰氯 二. 多项选择题1. 下列氨基酸那些是蛋白质的组分A. Hi sB. Tr pC. 瓜氨酸D. 胱氨酸 2. 下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链A. Me tB. CysC. Va lD. Leu3. 在生理 pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. Ar gB. Gl uC. LysD. As p 4. 下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质B. 具有部分单键性质C. 比双键键长长，比单键键长短 D. 比双键键长短，比单键键长长 5. 对谷胱甘肽叙述正确的是A. 有一个 - 肽键B. 有一个功能性的基团巯基C. 分别由

12、谷氨酸 胱氨酸 和甘氨酸组成 D. 对生物膜具有保护作用 6. 下面那些是结合蛋白质A. 血红蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌红蛋白 D. 胰岛素 7. 下列那些蛋白质具有四级结构A. 血红蛋白 B. 牛胰核糖核酸酶 C. 肌红蛋白 D. 蛋白激酶 A 8. 含有卟啉环的蛋白质是A. 血红蛋白B. 过氧化氢酶C. 肌红蛋白D. 细胞色素 9. 下列那些蛋白质含有铁离子A. 血红蛋白B. 牛胰核糖核酸酶C. 肌红蛋白D. 胰岛素 10. 蛋白质变性是由于A. 氢键断裂B. 肽键破坏C. 破坏水化层和中和电荷D. 亚基解聚11. 镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白 - 链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所

13、取代后，将产 生那些变化A. 在 pH7. 0 电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度 B. 导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用C. 增加了异常血红蛋白的溶解度 D. 一级结构发生改变612. 下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠A. 分子伴侣 B. 牛胰核糖核酸酶C. 胰岛素D. 伴侣素 13. 下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽A. 脑啡肽B. 催产素C. 加压素D. 促肾上腺皮质激素 14. 下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是A. 氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有 B. 有些氨基酸的性质蛋白质也具有C. 有些蛋白质的性质氨基酸不具有 D. 两者之间的性质关系并不紧密15

14、. 肽键平面中能够旋转的键有A. COB. CNC. C N D. C C 16. 对血红蛋白的结构特点叙述正确的是A. 具有 4 个亚基B. 是一种结合蛋白质C. 每个亚基都具有三级结构 D. 亚基键主要靠次级键连接 三. 填空题1. 组 成 蛋 白 质 的 碱 性 氨 基 酸 有 、 和 。 酸 性 氨 基 酸 有 和 。2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。( 1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。( 2) 和 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 ( 3) 和 是含硫的氨基酸。( 4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。( 5) 在 一 些 酶 的 活 性 中 心 起 重 要 作 用 并 含 有

15、羟 基 的 分 子 量 较 小 的 氨 基 酸 是 ， 体 内 还 有 另 两 个 含 羟 基 的 氨 基 酸 分 别 是 和 。3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在 pHpI 的溶液中，大部分以 离子形式存在，在 pH 。6. 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。7. 1953 年 维 格诺 尔 德 （ D. Vi ngneaud） 第 一 次 用 化 学 法合 成 了 具 有 生 物 活 性 的 肽 ，因而获得诺贝尔奖。8. 我国于 1965 年由 、 和 等单位在世界上首次合成了具7有生物活性的蛋白质牛胰岛素。9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有 、 、 、 。10. 胰蛋

16、白酶能水解 和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。11. 胰凝乳蛋白酶能水解 、 和 的氨基酸的羧基侧所形成的 肽键。12. 溴化氰能水解 羧基侧所形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂是 。14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为 键和 键能有不同程 度的转动。15. Pa ul i ng 等人提出的蛋白质 螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨 基酸侧链位于分子表面。17. 维持蛋白质一级结构的化学建是 和 。18. 维持蛋白质二级结构的化学建是

17、 。19. 维持蛋白质三、四级结构的化学建是 、 、 和 。20. 最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家 。21. 血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现 效应，是通过 Hb 的 现象实现的。22. 当 溶 液 中 盐 离 子 强 度 低 时 ， 增 加 盐 浓 度 可 导 致 蛋 白 质 溶 解 ， 这 种 现 象 称 为 。当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象称 。23. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 ，这是凯氏定氮法的基础。24. 利 用 蛋 白 质 不 能 通 过 半 透 膜 的 特 性 ， 使 它 和 其 他 小 分 子 物 质 分 开 的 方 法 有 和 。25. 蛋

18、白质的超二级结构是指 ，其基本组合形式常见的有 3 种，一 是 ， 如 结 合 钙 离 子 的 模 体 ； 二 是 ， 如 锌 指 结 构 ； 三 是 。26. 蛋白质的二级结构有 、 、 和 四种稳定构象异构 体。27. 蛋白质溶液的稳定性的因素是 和 28. 蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较 ，大分子流出的时间较 ， 因此先流出的蛋白质分子是 29. 沉降系数（S）主要与蛋白质的 和 有关。30. 通常采用 测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量， 而且测定含 较多的蛋白质，所得的结果更准确。31. 和 是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。832. 根据蛋白质的组成成分可分为 和

19、 33. 根据蛋白质的形状可分为 和 四. 判断题1. 天然氨基酸都具有一个手性 - 碳原子。2. 鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分。3. 自然界的蛋白质和多肽均有 L型氨基酸组成。4.Hi s 和 Ar g 是人体内的半必需氨基酸。5.CNBr 能裂解 Ar g- Gl y - Me t - Cys - Me t - As n- Lys 成三个肽。 6. 热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。7. 可用 8mol /L 尿素拆开次级键和二硫键。8. 脯氨酸能参与 - 螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。9. 维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。10. 在具有四级结构

20、的蛋白质中，每个亚基都有三级结构。11. 在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的 pH值通常就是它的等电点。12. 血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构（别构）蛋白，因而氧合 过程中呈现协同效应，二后者却不是。13. 在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。14. 等电点不是蛋白质的特征常数。15. 血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。3 16. 溶液的 pH值可以影响氨基酸的等电点。2 17. 血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是 Fe18. 到目前为止，自然界发现的氨基酸为 20 种左右。19. 蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。，但与氧气结合后铁变成 Fe 。20. 某蛋白质

21、在 pH5. 8 时向阳极移动，则其等电点小于 5. 8。21. 变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。22. SDS 电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。23. 通常采用的 X射线衍射法，首先将蛋白质制成晶体，但个别例外，如糖蛋白等。24. 蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有 P，而核酸则含有大量 的 P。五. 名词解释1. 氨基酸的等电点（pI ）2. 蛋白质的一级结构3. 蛋白质的二级结构4. 模体（或膜序）95.蛋白质的三级结构6. 结构域7.蛋白质的四级结构8. 蛋白质的等电点9.蛋白质的变性10. 盐溶11.盐析12. 透析13.超滤法

22、14. 电泳15.等电聚焦电泳六. 简答题1. 用下列哪种试剂最适合完成以下工作：溴化氰、尿素、 - 巯基乙醇、胰蛋白酶、过 甲酸、丹磺酰氯（DNS- Cl ）、6mol /L 盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸、胰凝乳蛋白酶。（1）测定一段小肽的氨基酸序列。 7（2）鉴定小于 10 g 肽的 N端氨基酸（3）使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键，应加何种试剂？（4）水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽键。（5）水解由 Me t 羧基所形成的肽键（6）水解由碱性氨基酸羧基所形成的肽键。2. 有一球状蛋白质，在 pH7 的水溶液中能折叠成一定的空间结构。通常非极性氨基酸侧 链位于分子内部形成疏水核，极性氨

23、基酸侧链位于分子外部形成亲水面。问：（1） Va l 、Pr o、Phe、As p、Lys 、I l e 和 Hi s 中哪些氨基酸侧链位于内部，哪些 氨基酸侧链位于分子外部。（2）为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现 Gl y 和 Al a。（3）虽然 Ser 、Thr 、As n 和 Gl n 是极性的，为什么它们位于球状蛋白质的分子内部。（4）在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到 Cys , 为什么。3. 一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从 10000 到 100000，随着相对分子质量的增 加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生怎样的变化。4. 一些异常血红蛋白（HbD、HbJ 、

24、HbN、HbC）和正常血红蛋白（HbA）仅仅是一个氨基酸 的差异。HbD（ 68）As n 变成LysHbJ （ 69）Gl y 变成As pHbN（ 95）Lys变成Gl uHbC（ 6）Gl u 变成Lys 将上述四种异常血红蛋白与正常血红蛋白在 pH8. 6 条件下进行电泳，电泳迁移率如下： 阴极（）（）阳极abHbAcd 问：a 带、b 带、c 带和 d 带分别代表哪种异常血红蛋白？105. 扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。（1）在低 pH时沉淀。（2） 当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。（3）在 一定的离子强度下，达到等电点 pH

25、值时，表现出最小的溶解度。（4）加热时沉淀。（5） 加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，从而导致溶解度的减少。（6）如果加入一种非极性强的 溶剂，使介电常数大大地下降会导致变性。6. 根据 pK值，试计算 Al a 、Gl u 和 Lys 的等电点。以下是氨基酸的表观解离常数： Al a 的 pK1 （COOH）2. 34，pK2 （NH3 ）9. 69Gl u 的 pK1 （COOH）2. 19，pK2 （NH3 ）9. 67，pKR4. 25 Lys 的 pK1 （COOH）2. 18，pK2 （NH3 ）8. 95,pKR10. 537. 某一蛋白质的多肽链在一些区段为

26、螺旋构象；在另一些区段为 构象。该蛋白 5质的相对分子量为 220000，多肽链外形的长度为 5. 0610 c m。（在 折叠中，每个氨基酸残基上升的距离本书按 0. 35nm，有的书上按 0. 36nm）试计算 螺旋体所占分 子的百分含量？8. 简述构成蛋白质与核酸化学元素的异同？ 七论述题1. 请你从蛋白质的一级结构与高级结构来阐述其含义、特点与化学键。2. 试论述蛋白质的分子结构与功能的关系3. 什么是蛋白质构象疾病？ 请你试举几例，并加以介绍疯牛病的发病机制。4. 试论在生物体内蛋白质的生理功能。（此题是开放型大题. 。） 参考答案一. 单项选择题1. A2. D3. C4. E5.

27、 D6. C7. B8. C9. B10. B 11. D 12. E13. C14. B15. B16. E17. E18. E19. B20. D21. D22. C23. D24. D25. D26. D27. C二. 多项选择题1. ABD 2. CD3. AC4. ABC5. ABCD6. AC7. AD8. ABCD9. AC 10. AD11. BD12. AD13. BC14. BC 15. CD 16. ABCD三. 填空题1.赖氨酸（Lys ）精氨酸（Ar g）组胺酸（Hi s ） 谷氨酸（Gl u）天冬氨酸（As p）2. （1）酪氨酸（Tyr ）( 2) 苯丙氨酸（Ph

28、e） 色氨酸（Tr p） ( 3) 甲硫氨酸（Me t ） 半胱氨酸（Cys ）( 4) 甘氨酸( Gl y )脯氨酸( Pr o)11( 5) 丝氨酸（Ser ） 苏氨酸（Thr ） 酪氨酸（Tyr ） 3. 兼性离子 负 正4. 黄蓝紫5. 色氨酸（Tr p） 酪氨酸（Tyr ） 苯丙氨酸（Phe）6. 107.催产素8.上海生物化学研究所上海有机化学研究所北京大学9. 苄氧羰基（Cbz 基）叔丁氧羰基（Boc 基） 联苯异丙氧羰基（Bpoc）芴甲氧羰基（Fmoc ）10. 赖氨酸（Lys ） 精氨酸（Ar g）11. 色氨酸（Tr p）酪氨酸（Tyr ）苯丙氨酸（Phe）12. 甲硫氨酸

29、（Me t ）13. 巯基乙醇14. C CC N15. 3. 60. 540. 1516. 疏水性亲水性17. 肽键二硫键18. 氢键19. 疏水作用 离子键（盐键） 氢键范德华力（Va n der Wa a l s 力）20. 吴宪21. 协同别构（变构）22. 盐溶盐析23. 1624. 透析超滤法25. 蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体 26. 螺旋 折叠 转角无规卷曲27. 分子外面有水化膜带有电荷28. 长短大29. 密度形状30. 圆二色光谱（ci r cul ar di chr oi s m, CD） 螺旋31. X射线衍射法磁共振技术32. 单纯

30、蛋白质结合蛋白质33. 球状蛋白质纤维状蛋白质四. 判断题1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13. 14. 15. 16. 17. 18. 19. 20. 21. 22. 23. 24. 12五. 名词解释1. 氨基酸的等电点（pI ）：在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及 程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH叫氨基酸的等电点（pI ）。2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从 N端至 C端的氨基酸残基的排列顺序称 为蛋白质的一级结构。3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽

31、 链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。4. 模体（或膜序）：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二 级结构的肽段，在 一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其 特殊的功能，此结构被称为模体。5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽 链所有原子在三维空间的排布位置。6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成 1 个和数个球状或纤维状的区域，折 叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。7. 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互 作用，称为蛋白质的四级结构。

32、8. 蛋白质的等电点：在某一 pH 的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度 相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH叫蛋白质的等电点（pI ）。9. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空 间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋 白质变性。10. 盐溶：加入少量盐时，很易离解成带电离子，对稳定蛋白质所带的电荷有利，从而 增加了蛋白质的溶解度。11. 盐析：是将盐（中性）加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破 坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。12. 透析：利用半透膜原理把大分子蛋

33、白质与小分子化合物分开的方法叫透析。13. 超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓 缩蛋白质溶液的目的，称为超滤法。14. 电泳：蛋白质在高于或低于其 pI 的溶液中为带电的颗粒，由于不同的蛋白质带电的 性质、数量、分子量和形状等的不同，在电场的作用下而达到分离各种蛋白质的技术， 称为电泳。15. 等电聚焦电泳：用一个连续而稳定的线性 pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进行电泳，从而 根据蛋白质不同的 pI 而在电场中加以分离，这种电泳称为等电聚焦电泳。六. 简答题1. ( 1) 苯异硫氰酸( 2) 丹磺酰氯( 3) 尿素, 如有二硫键应加 - 巯基乙醇使二硫键还原.

34、( 4) 胰凝乳蛋白酶( 5) 溴化氰 ( 6) 胰蛋白酶2. ( 1) 因为 Va l 、Pr o、Phe 和 I l e 是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子内部。因为13As p、Lys 和 Hi s 是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子外部。（2）因为 Gl y 的侧链是H，Al a 的侧链是CH3 ，它们的侧链都比 较小，疏水性不强， 所以它们既能在球状蛋白质的分子内部，也能在外部。（3）因为 Ser 、Thr 、As n 和 Gl n 在 pH7 时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢 键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋白质分子内部。（4）在球状蛋白质的内部找到

35、Cys ，因为两个 Cys 时常形成二硫键，这样就中和了 Cys 的极性。33. 随着蛋白质相对分子质量（Mr ）的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水 残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是是半径为 r 的球状蛋白质，2由于蛋白质 Mr 的增加，表面积随 r的增加而增加，体积 r随的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的 比率也就减少。4. （1）HbD是由一个碱性氨基酸（Ly s ）取代了中性氨基酸。在 pH8. 6 时，Lys 的 - 氨基呈NH3 状态，所以 HbD比 HbA 带较多的正电荷，向阴极移动。（2

36、）HbJ 是由一个酸性氨基酸（As p）取代了中性氨基酸。在 pH8. 6 时，As p 的 - 羧 基呈COO 状态，所以 HbJ 比 HbA 带较多的负电荷，向阳极移动。（3）HbN是由一个酸性氨基酸（Gl u）取代了碱性氨基酸（Lys ）。在 pH8. 6 时，Gl u 的 - 羧基呈COO 状态，所以 HbN比 HbA 带较多的负电荷，向阳极移动。若将 HbN 和 HbJ 比较，因为 HbN 是由一个酸性氨基酸（Gl u）取代了碱性氨基酸（Lys ），而 HbJ 是由一个酸性氨基酸（As p）取代了中性氨基酸。所以 HbN 比 HbJ 带更多的负电荷，HbN向阳极移动的速度比 HbJ

37、快。（4）HbC 是由一个碱性氨基酸（Lys ）取代了酸性氨基酸（Gl u）。在 pH8. 6 时，Lys的 - 氨基呈NH3 状态，所以 HbC 比 HbA 带较多的正电荷，向阴极移动。若将 HbC 和 HbD 比较，因为 HbC 是由一个碱性性氨基酸取代了酸性氨 基酸，而 HbD是由一个碱性氨基酸取代了中性氨基酸。所以 HbC 比 HbD带更多的正电荷，HbC 向阴极移动的速度比 HbD快。综上所述可知：a 带代表 HbC，b 带代表 HbD, c 带代表 HbJ , d 带代表 HbN。5. （1）在低 pH时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净电荷，分子内正电荷相 斥使许多蛋白质变

38、性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度下 降，因而产生沉淀。( 2）加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离 子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度， 破坏了电荷和水化膜，使蛋白质沉淀。( 3）在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以溶解度最小。( 4) 加热时使蛋白质变性，蛋白质内部的疏水性基团被暴露，溶解度降低，从而引起蛋 白质沉淀。( 5）非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键， 从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。14( 6）介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用

39、，结果促使蛋白质肽链 的展开而导致变性。6.Al a 的 pI （pK1 pK2 ）/2（2. 349. 69）/2= 6. 02 Gl u 的 pI （pK1 pK2 ）/2（2. 194. 25）/2= 3. 22 Lys 的 pI （pK2 pK3 ）/2（8. 9510. 53）/2= 9. 7420 种氨基酸的平均分子量约为 138，在蛋白质分子中以小分子量的氨基酸较多，平均分 子量大约为 128，又由于氨基酸在缩合时失去一分子水，因此氨基酸残基的最终平均分 子量大约为 110。所以氨基酸残基数为： 220000/110 2000， 已知 螺旋构象中，每个氨基酸 残基上升的距离为 0.