医学生物化学各章节知识点及习题详解.doc

1、医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。2.关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的羧基和一分子氨基

2、酸的氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。具体参见教材10页蛋白质的二级结构。3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。具体参见教材20页小结。4.分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核

3、糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的。具体参见教材15页。5.维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3，5-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。 蛋白质的三级结构是。具体参见教材12页蛋白质的三级结构。6.芳香族氨基酸是( )A. 苯丙氨酸B. 羟酪氨酸C. 赖氨酸D. 脯氨酸E. 组氨酸提示：含有芳香环的氨基酸被分类为芳香族氨基酸代表物质酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、氨基酸氨基酸是既含氨

4、基（NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。7.变性蛋白质的主要特点是( )A. 黏度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失E. 容易被盐析出现沉淀提示：变性蛋白质丧失了其生物学活性。具体参见教材19页蛋白质的变性。8.下列具有四级结构的蛋白质是( )A. 纤维蛋白B. 肌红蛋白C. 清蛋白D. 乳酸脱氢酶E. 胰岛素提示：像血红蛋白那样的蛋白质是由许多个三级结构的多肽链以非共价键聚合而成的一个蛋白质分子。此时，多肽链称为原体，其聚合体称为寡聚物，该寡聚物所具的立体结构称为四级结构。并且认为保持四级结构的力，以疏水键为最大。此外，氢键、离子键也与四级结构有关。具有四

5、级结构的蛋白质，除上述血红蛋白外，还有参与细胞内的代谢的各种酶，这对于代谢的调节，特别是变构性质的出现，蛋白质的四级结构被认为起着重要的作用。9.蛋白质高分子溶液的特性有( )A. 黏度大B. 分子量大，分子对称C. 能透过半透膜D. 扩散速度快E. 有分子运动提示：高分子化合物的性质与它的形态有密切关系。高分子链具有柔顺性容易弯曲成无规则的线团状，导致形态不断改变。又具有一定弹性。高分子链的柔顺性越大，它的弹性就越强(如橡胶)。高分子溶液比溶胶稳定，在无菌、溶剂不蒸发的情况下，可以长期放置不沉淀。由于高分子化合物具有线状或分枝状结构，加上高分子化合物高度溶剂化，故粘度较大。10.蛋白质分子中

6、主要的化学键是( )A. 肽键B. 二硫键C. 酯键D. 盐键E. 氢键提示：维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。 11.蛋白质的等电点是指( )A. 蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值B. 蛋白质溶液的pH值等于7.4时溶液的pH值C. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值D. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E. 蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值提示：蛋白质是由氨基酸组成的，蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含

7、量，又受所处溶液的pH影响。具体参见教材16页蛋白质的两性电离。12.关于蛋白质的二级结构正确的是( )A. 一种蛋白质分子只存在一种二级结构类型B. 是多肽链本身折叠盘曲而形成C. 主要为-双螺旋和-片层结构D. 维持二级结构稳定的键是肽键E. 二级结构类型及含量多少是由多肽链长短决定的提示：蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有-螺旋结构和-折叠结构，。具体参见教材10页蛋白质的二级结构。13. 关于组成蛋白质的氨基酸结构，正确的说法是( )A. 在-碳原子上都结合有氨基或亚氨基B. 所有的-碳原子都是不对称碳原子C. 组成人体的氨基酸都是L型

8、D. 赖氨酸是唯一的一种亚氨基酸E. 不同氨基酸的R基团大部分相同提示：蛋白质彻底水解后，用化学分析方法证明其基本组成单位是-氨基酸。存在于自然界的氨基酸有300余种，。具体参见教材4页蛋白质氨基酸的结构特点。第二章核酸化学1 DNA水解后可得下列哪组产物（ ）A 磷酸核苷B 核糖C 腺嘌呤、尿嘧啶D 胞嘧啶、尿嘧啶E 胞嘧啶、胸腺嘧啶提示：核酸经水解可得到很多核苷酸，因此核苷酸是核酸的基本单位。具体参见教材22页核酸的化学组成。2.DNA分子杂交的基础是（ ）A DNA变性后在一定条件下可复性B DNA的黏度大C 不同来源的DNA链中某些区域不能建立碱基配对D DNA变性双链解开后，不能重新

9、缔合E DNA的刚性和柔性提示：核酸热变性后，温度再缓慢下降。具体参见教材34页核酸分子杂交。3.有关cAMP的叙述是（ ）A cAMP是环化的二核苷酸B cAMP是由ADP在酶催化下生成的C cAMP是激素作用的第二信使D cAMP是2，5环化腺苷酸E cAMP是体内的一种供能物质提示：cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使，调节细胞内多种物质代谢。4维持DNA双螺旋结构稳定的因素有（）。A 分子中的3，5-磷酸二酯键B 碱基对之间的氢键C 肽键D 盐键E 主链骨架上磷酸之间的吸引力提示：DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补(A-T，

10、G-C) 。具体参见教材27页DNA的空间结构。 5DNA分子中的碱基组成是（）。A ACGTB TGC ACD CGATE AG提示：DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补(A-T，G-C)。详见教材28页DNA的空间结构。6下列影响细胞内cAMP含量的酶是（）。A 腺苷酸环化酶B ATP酶C 磷酸酯酶D 磷脂酶E 蛋白激酶提示：cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使。7.tRNA分子二级结构的特征是（）A. 3端有多聚AB. 5端有C-C-AC. 有反密码子环D. 有氨基酸残基E. 尿嘧啶环提示：tRNA分子内的核苷酸通过碱基互补配对

11、形成多处局部双螺旋结构，。具体参见教材31页转运RNA。 8.关于碱基配对，下列错误的是（）A 嘌呤与嘧啶相配对，比值相等B A与T（U）、G与C相配对C A与T之间有两个氢键D G与C之间有三个氢键E A-G，C-T相配对提示：碱基互补配对原则：。具体参见教材28页DNA分子结构的双螺旋模型。 第三章酶1 关于酶的叙述正确的一项是（）A 所有的酶都含有辅酶或辅基B 都只能在体内起催化作用C 所有酶的本质都是蛋白质D 都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行E 都具有立体异构专一性提示：酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。2 有机磷能使乙酰胆碱脂酶失活，是因为

12、（）A 与酶分子中的苏氨酸残基上的羟基结合，解磷啶可消除它对酶的抑制作用B 这种抑制属反竞争性抑制作用C 与酶活性中心的丝氨酸残基上的羟基结合，解磷啶可消除对酶的抑制作用D 属可逆抑制作用E 与酶活性中心的谷氨酸或天冬氨酸的侧链羧基结合，解磷啶可消除对酶的抑制作用提示：有机磷与酶活性中心的丝氨酸残基上的羟基结合，而解磷啶可消除对酶的抑制作用，使酶复活。3.酶化学修饰调节的主要方式是（）A 甲基化与去甲基化B 乙酰化与去乙酰化C 磷酸化与去磷酸化D 聚合与解聚E 酶蛋白与cAMP结合和解离提示：酶蛋白在另一种酶催化下，通过共价键结合或脱去某个特定基团，导致酶活性变化，这种调节方式称为化学修饰（共

13、价修饰）。如：磷酸化与脱磷酸 。4.酶原所以没有活性是因为（）A 酶蛋白肽链合成不完全B 活性中心未形成或未暴露C 酶原是一般蛋白质D 缺乏辅酶或辅基E 是已经变性的蛋白质提示：有些酶在细胞中生成时是以无活性的酶原形式存在，只有在一定条件下才可被激活成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。实际上酶原是无活性状态酶的前身物。在此区域中，集中了与酶活性密切有关的基团，称酶活性必需基团。常见的必需基团有丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基以及谷氨酸和天冬氨酸的侧链羧基等。因此将这些必需基团比较集中，并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心。5.酶的活性中心是指（）A 由必需基团组

14、成的具有一定空间构象的区域B 是指结合底物但不参与反应的区域C 是变构剂直接作用的区域D 是重金属盐沉淀酶的结合区域E 是非竞争性抑制剂结合的区域提示：这些必需基团比较集中，并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心6.非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点在于前者的（）A Km值增加B 抑制剂与底物结构相似C Km值下降D 抑制剂与酶活性中心内的基因结合E 提高底物浓度Vm，仍然降低提示：竞争性抑制作用特点是抑制剂与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心，作用的强弱(大小)取决两者的相对浓度。Vm不变，Km值增加。酶的非竞争性抑制作用特点是抑制剂与酶底物在结构上无相似之处。抑制剂

15、不妨碍底物与酶分子结合，而是与酶分子其它部位结合。Vm降低，Km值不变。7.对酶来说，下列不正确的有（）A 酶可加速化学反应速度，因而改变反应的平衡常数B 酶对底物和反应类型有一定的专一性（特异性）C 酶加快化学反应的原因是提高作用物（底物）的分子运动能力D 酶对反应环境很敏感E 多数酶在pH值近中性时活性最强提示：生物体内所有的反应均在常温、常压和近中性温和的内环境条件下进行。这是因为生物体内存在着一种生物催化剂一酶。酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。酶与一般催化剂的不同点在于酶具有极高的催化效率、高度专一性(特异性)、高度不稳定性和酶活性的可调控性。8.

16、关于酶的竞争性抑制作用的说法正确的是（）A 使Km值不变B 抑制剂结构一般与底物结构不相似C Vm增高D 增加底物浓度可减弱抑制剂的影响E 使Km值降低提示：竞争性抑制作用特点是抑制剂与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心，作用的强弱(大小)取决两者的相对浓度。Vm不变，Km值增加。9关于酶的非竞争性抑制作用正确的说法是（）。A 增加底物浓度能减少抑制剂的影响B Vm增加C 抑制剂结构与底物有相似之处D Km值不变E Km值降低提示：酶的非竞争性抑制作用特点是抑制剂与酶底物在结构上无相似之处。抑制剂不妨碍底物与酶分子结合，而是与酶分子其它部位结合。Vm降低，Km值不变。第五章糖代谢1.有关糖的无

17、氧酵解过程可以认为（）A 终产物是乳酸B 催化反应的酶系存在于胞液和线粒体中C 通过氧化磷酸化生成ATPD 不消耗ATP，同时通过底物磷酸化产生ATPE 反应都是可逆的提示：糖酵解是指葡萄糖或糖原经过一系列反应生成具体见教材74糖的无氧分解。2.调节三羧酸循环运转最主要的酶是（）A 丙酮酸脱氢酶B 柠檬酸合成酶C 苹果酸脱氢酶D 异柠檬酸脱氢酶E 琥珀酸脱氢酶提示：第三阶段即乙酰辅酶A进入三羧酸循环被彻底氧化成C02和H20。具体见教材79页三羧酸循环。3.一分子丙酮酸进入三羧酸循环彻底氧化成二氧化碳和能量时（）A 生成4分子二氧化碳B 生成6分子水C 生成18个ATPD 有5次脱氢，均通过N

18、ADH开始的呼吸链生成水E 反应均在线粒体内进行提示：糖的有氧氧化的生理意义主要在于具体见教材83页糖的有氧氧化。4.下列不能补充血糖的代谢过程是（）A 肝糖原分解B 肌糖原分解C 食物糖类的消化吸收D 糖异生作用E 肾小球的重吸收作用提示：肝脏有葡萄糖-6-磷酸酶，可水解6-磷酸葡萄糖直接补充血糖，而肌肉中无此酶，生成的6-磷酸葡萄糖只能进入糖酵解途径。5.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是（）A 肌肉组织是贮存葡萄糖的器官B 肌肉组织缺乏葡萄糖磷酸激酶C 肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶D 肌肉组织缺乏磷酸化酶E 肌糖原酵解的产物为乳酸提示：肝脏有葡萄糖-6-磷酸酶，具体见教材88页。6.胰

19、岛素对糖代谢的主要调节作用是（）A 促进糖的异生B 抑制糖转变为脂肪C 促进葡萄糖进入肌和脂肪细胞D 降低糖原合成E 抑制肝脏葡萄糖磷酸激酶的合成提示：参与血糖浓度调节的激素有两类具体见教材94页激素对血糖的调节7.糖酵解途径中大多数酶催化的反应是可逆的，催化不可逆反应的酶是（）。A 丙酮酸激酶B 磷酸己糖异构酶C （醇）醛缩合酶D 乳酸脱氢酶E 3-磷酸甘油醛脱氢酶提示：糖酵解是指葡萄糖或糖原经过一系列反应生成丙酮酸的过程。具体见教材77页糖酵解的调节。8.糖酵解与糖异生途径中共有的酶是（）A 果糖二磷酸酶B 丙酮酸激酶C 丙酮酸羧化酶D 磷酸果糖激酶E 3-磷酸甘油醛脱氢酶提示：葡萄糖-6

20、-磷酸酶、果糖二磷酸酶、丙酮酸羧化酶及磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶是糖异生的4个限速酶。糖酵解是指葡萄糖或糖原经过一系列反应生成丙酮酸的过程。它在机体各组织中普遍存在。催化此代谢途径的酶存在于细胞胞液中。其中己糖激酶(在肝中为葡萄糖激酶)、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶是糖酵解过程的三个限速酶。9.可使血糖浓度下降的激素是（）A 肾上腺素B 胰高糖素C 胰岛素D 糖皮质激素E 生长素提示：参与血糖浓度调节的激素有两类一类是降低血糖的激素：只有胰岛素一种。另一类是升高血糖的激素：包括肾上腺素、胰高血糖素、肾上腺皮质激素、生长激素等。10.正常静息状态下，大部分血糖被哪一器官作为能源供应（ ）A .脑B. 肝

21、C. 肾D .脂肪E. 肌肉提示：组织器官的生理活动需要一定的物质基础，即氧、葡萄糖、维生素等各种必需的营养。而这些物质是依靠不停流动的血液运输转送的。脑是人体最重要的组织器官，工作量最大，所以需要的血液也就最多。人脑的重量一般为1.31.5公斤，但需要的血量却占全身血量的20%左右，即8001000毫升；脑组织本身基本没有能源贮备，所以葡萄糖的消耗量也很大，约占人体葡萄糖总消耗量的17%；脑组织的耗氧量也占全身总耗氧量的2O%3O%。11 .糖异生是指（ ）A. 非糖物质转变为糖B. 葡萄糖转变为糖原C. 糖原转变为葡萄糖D. 葡萄糖转变为脂肪E. 葡萄糖转变成氨基酸提示：由非糖物质（乳酸、

22、甘油、生糖氨基酸和丙酮酸等）具体见教材89页糖异生。12.磷酸戊糖途径的重要生理功能是生成（）A 6-磷酸葡萄糖B NADH+HC FAD 2HD 二氧化碳 E 5-磷酸核糖提示：磷酸戊糖途径的生理意义在于具体见教材84页磷酸戊糖途径的生理意义。第六章脂类代谢1.低密度脂蛋白（ ）A. 在血浆中由b-脂蛋白转变而来B. 是在肝脏中合成的C. 胆固醇含量最多 D. 它将胆固醇由肝外转运到肝内E. 含量持续高于正常者时，是患动脉硬化的唯一指标低密度脂蛋白(LDL，即b-脂蛋白) 这是VLDL在血浆中转变生成的。VLDL在血液循环过程中，受毛细血管壁上存在的脂蛋白脂肪酶的作用，使其中的甘油三酯不断被

23、水解，释出脂肪酸与甘油，于是脂蛋白颗粒变小、密度增加，同时其中的胆固醇比例相应提高 (达45%50%)，成为LDL。LDL的功用是将肝内合成的胆固醇向肝外组织运输。2抑制脂肪动员的激素是（ ）A. 胰岛素B. 胰高血糖素C. 甲状腺素D. 肾上腺素E. 甲状旁腺素脂肪动员与激素敏感性脂肪酶：脂肪细胞内贮存的甘油三酯在甘油三酯脂肪酶、甘油二酯脂肪酶和甘油一酯脂肪酶的依次作用下，逐步水解最后生成脂肪酸和甘油，此过程称为脂肪动员。以上三种酶统称脂肪酶，胰岛素抑制其活性，为抗脂解激素；胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素等使其活性增强，为脂解激素。3合成胆固醇和合成酮体的共同点是（ ）A. 乙酰CoA

24、为基本原料B. 中间产物除乙酰CoA和HMGCoA外，还有甲基二羟戊酸（MVA）C. 需HMGCoA羧化酶D. 需HMGCoA还原酶E. 需HMGCoA裂解酶1酮体的生成 乙酰CoA作为基本原料在肝内合成酮体，其关键酶是b-羟b-甲基戊二酸单酰CoA合成酶(HMG CoA合成酶)。全身各组织几乎均可合成胆固醇，其中肝脏合成量最大（约占总量 80），其次是小肠。胆固醇是在胞浆和滑面内质网合成的，合成胆固醇的基本原料是乙酰 CoA和NADP2H，关键酶是HMG CoA还原酶。4激素敏感脂肪酶是指（ ）A 组织脂肪酶B 脂蛋白脂肪酶C 胰脂酶D 脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶E 脂肪细胞中的甘油一酯脂肪

25、酶脂肪动员与激素敏感性脂肪酶：脂肪细胞内贮存的甘油三酯在甘油三酯脂肪酶、甘油二酯脂肪酶和甘油一酯脂肪酶的依次作用下，逐步水解最后生成脂肪酸和甘油，此过程称为脂肪动员。以上三种酶统称脂肪酶，其中甘油三酯脂肪酶活性最低，是脂肪动员的限速酶。因它受多种激素调节，故又称之为激素敏感性脂肪酶。胰岛素抑制其活性，为抗脂解激素；胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素等使其活性增强，为脂解激素。5正常血浆脂蛋白按照密度由低到高顺序的排列为（ ）A. CM-VLDL-LDL-HDLA. CM-VLDL-IDL-LDLB. VLDL-CM-LDL-HDLC. VLDL-LDL-IDL-HDLE. VLDL-LDL-

26、HDL-CM由于脂蛋白的蛋白质和脂质的组成、比例不同，它们的颗粒大小、表面电荷及密度均有差异。因此可用电泳法和超速离心法将它们分离。用电泳法后，按迁移率的快慢依次分为。a-脂蛋白、前b-脂蛋白、b-脂蛋白和位于点样原点的乳糜微粒四种。a-脂蛋白最快，CM最慢。用超速离心法，按密度高低依次分为高密度脂蛋白(HDL)、低密度脂蛋白(LDL)、极低密度脂蛋白(VLDL)和乳糜微粒(GM)四种。6.脂肪酸彻底氧化的产物是（ ）A .乙酰辅酶AB. 脂酰辅酶AC. 水和二氧化碳D. 乙酰辅酶A及FAD2H、NAD+H+ E. 水和二氧化碳及释放的能量脂肪酸的b-氧化 脂肪酸的分解方式有多种，以b-氧化方

27、式为主。b-氧化即脂肪酸在分解过程中，从b-位碳原子上脱氢（即氧化）最多而得名。细胞浆中的脂肪酸首先需活化，再进入线粒体内氧化。脂肪酸的b-氧化包括脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应。多数脂肪酸含偶数碳原子，活化的脂酰CoA每经一次b-氧化便生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的新的脂酰CoA。如此反复进行b-氧化，长链偶数碳的饱和脂肪酸便分解生成若干乙酰CoA和FAD2H、NAD2H。以1分子16碳的软脂酸为例，它活化后经7次b-氧化生成8分子乙酰CoA、7分子 FAD2H、7分子NADH+H+。以上再彻底氧化，生成的ATP总数为131个，减去活化消耗的两个高能磷酸键，净生成129个ATP

28、，可见脂肪酸是机体重要的能源物质。第七章生物氧化1.线粒体氧化磷酸化解偶联是意味着A 线粒体氧化作用停止B 线粒体膜ATP酶被抑制C 线粒体三羧酸循环停止D 线粒体能利用氧，但不能生成ATPE 线粒体膜的钝化变性提示：氧化磷酸化是指在生物氧化中伴随着ATP生成的作用。有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。即ATP生成方式有两种。见教材130页。2.参与线粒体生物氧化反应的酶类有A 过氧化物酶B 6-磷酸葡萄糖脱氢酶C 不需氧脱氢酶D 加单氧酶E 过氧化氢酶生物体内的氧化反应是在一系列的酶的催化下进行的。见教材125页。3.各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是A aa3bc1c1/

29、2O2B ba a3c1c1/2O2C bcc1aa31/2O2D cc1aa3 b1/2O2E bc1caa31/2O2呼吸链中各递氢体按一定的顺序排列。见教材129页。4.调节氧化磷酸化作用的激素是 A 肾上腺素B 甲状腺素C 胰岛素D 甲状旁腺素E 生长素影响氧化磷酸化作用的因素2.甲状腺素的调节作用，见教材131页。5.影响氧化磷酸化作用在于的因素有A ATP/ADPB 肾上腺素C 体温D 药物E CO2影响氧化磷酸化作用的因素1.ADP和ATP调节，见教材131页。6. 呼吸链成分的物质不包括（）A 尼克酰胺核苷酸类B 黄素蛋白类C 铁硫蛋白类D 辅酶QE 过氧化氢酶呼吸链成分复杂，

30、主要成分有见教材127页。第八章氨基酸代谢1.可经脱氨基作用直接生成a酮戊二酸的氨基酸是（ ）A 谷氨酸B 丝氨酸C 天冬氨酸D 乳糜微粒E 丙氨酸提示：人与动物体内氨基酸脱氨基的主要方式有：氧化脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用等。催化氨基酸氧化脱氨基的主要酶为L-谷氨酸脱氢酶（辅酶是NAD+或NADP+）。L-谷氨酸脱氢酶在肝、脑、肾等组织中普遍存在，活性也较强，但只能催化L-谷氨酸的氧化脱氨基反应，生成a-酮戊二酸及氨。2.生酮氨基酸有（ ）A 酪氨酸B 苯丙氨酸C 异亮氨酸D 鸟氨酸E 赖氨酸提示：赖氨酸、亮氨酸在体内只能生成酮体，被称为生酮氨基酸。3.成人体内氨的最主要代谢去路是

31、（ ）A 合成氨基酸B 合成必需氨基酸C 生成谷氨酰胺D 合成尿素E 合成嘌呤、嘧啶核苷酸提示：氨在体内有三条去路：在肝脏合成尿素：氨在体内主要的去路是在肝脏生成无毒的尿素，然后由肾脏排泄，这是机体对氨的一种解毒方式。4.体内氨的主要运输形式是（ ）A 尿素B NH4ClC 苯丙氨酸D 谷氨酰胺E 天冬氨酸提示：氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶催化下合成谷氨酰胺。谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。5.生物体的氨基酸脱氨基的主要方式为( )A 氧化脱氨基作用B 还原脱氨基作用C 直接脱氨基作用D 转氨基作用E 联合脱氨基作用提示：转氨基作用只是氨基的转移，而没有真正脱去氨基。将转氨基作

32、用与谷氨酸的氧化脱氨基作用联合进行，即为联合脱氨基作用。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要途径。6.体内转运一碳单位的载体是（ ）A 叶酸B 维生素B2C 硫胺素D 二氢叶酸E 四氢叶酸提示：一碳单位的氨基酸是甘氨酸、丝氨酸、组氨酸和色氨酸等。虽然这些氨基酸降解产生一碳单位的形式不同，也不能游离存在，但它们都要以四氢叶酸（FH4）作为载体，才能转运和参加代谢。7.能降低血压的胺类物质是（ ）A 色胺B 精胺C 腐胺D 精脒E 酪胺提示：未被消化吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，生成许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨等），此过程称蛋白质的腐败作用。这些物质进入体内后，经肝脏的生物转化作

33、用转变成易溶于水的无害物质随尿排出。其中组胺、尸胺、腐胺均有较强的降低血压作用。8.下列不是一碳单位的有（ ）A -CH3B CO2C-CH2-D -CH=E -CH2OH提示：一碳单位是指含有一个碳原子的基团，如甲基(-CH3)、亚甲基(-CH2-)、次甲基 (-CH=)，羟甲基(-CH20H)、亚氨甲基(-CH=NH2)、甲酰基(-CHO)等，但- COOH、HC03-和CO2不属于一碳单位。9.患白化病的根本原因之一是因为先天性缺乏( )A 酪氨酸转氨酶B 苯丙氨酸羟化酶C 酪氨酸酶D 尿黑酸氧化酶E 对羟苯丙酮酸还原酶提示：如果体内缺乏酪氨酸酶，黑色素生成受阻，人体的毛发、皮肤等皆呈白

34、色，称为白化病。此病属先天性代谢缺陷病。10. 还原性谷胱甘肽（GSH）的功能是( )A 保护红细胞膜蛋白及酶的巯基不被氧化B 保护NADPH H不被氧化C 参与能量代谢D 参与CO2的运输E 直接还原Hb提示：谷胱甘肽是由谷氨酸、甘氨酸合半胱氨酸构成的三肽。因其半胱氨酸提供的-SH使谷胱甘肽具有还原性。具有抗氧化功能。11转氨酶的辅酶组分中含有（ ）A 泛酸B 吡哆醛（吡哆胺）C 尼克酸D 核黄素E 硫胺素提示：各种转氨酶均以磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺（即维生素B6的磷酸酯）为辅酶，它在反应过程中起传递氨基的作用。12生糖兼生酮氨基酸是（）A 亮氨酸、异亮氨酸B 苯丙氨酸、色氨酸C 亮氨酸、酪氨

35、酸D 酪氨酸、赖氨酸E 苯丙氨酸、天冬氨酸提示：大多数氨基酸在体内能生成糖，被称为生糖氨基酸。而苯丙氨酸、酪氨酸、异亮氨酸，色氨酸等在体内能生成糖和酮体，被称为生糖兼生酮氨基酸。赖氨酸、亮氨酸在体内只能生成酮体，被称为生酮氨基酸。13芳香族氨基酸是（ ）A 苯丙氨酸B 羟酪氨酸C 赖氨酸D 脯氨酸E 组氨酸提示：芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。14直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有（）A 鸟氨酸，赖氨酸B 天冬氨酸，精氨酸C 谷氨酸，鸟氨酸D 精氨酸，N-乙酰谷氨酸E 鸟氨酸，N-乙酰谷氨酸提示：氨在体内主要的去路是在肝脏生成无毒的尿素，然后由肾脏排泄，这是机体对氨的一种解毒方式。在肝脏的

36、线粒体中，氨和二氧化碳，消耗ATP和H20生成氨基甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。瓜氨酸再与另一分子氨结合生成精氨酸。这另一分子氨不是直接来自NH3，而是来自天冬氨酸的氨基。精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸。15.转氨酶的辅酶组分中含有（ ）A 泛酸B 吡哆醛（吡哆胺）C 尼克酸D 核黄素E 硫胺素提示：各种转氨酶均以磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺（即维生素B6的磷酸酯）为辅酶，它在反应过程中起传递氨基的作用。第九章核苷酸代谢1. 嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是（）A GMPB AMPC IMPD ATPE GTP提示：机体细胞可以利用的一些小分子化合物首先合成次黄嘌呤核苷酸（ IM

37、P）见教材157页嘌呤核苷酸从头合成。2. 5-氟尿嘧啶（5-FU）治疗肿瘤的原理是（ ）A 本身直接杀伤作用B 抑制胞嘧啶合成C 抑制尿嘧啶合成D 抑制胸苷酸合成E 抑制四氢叶酸合成提示：5氟尿嘧啶（5Fu），其结构与胸腺嘧啶相似，见教材166页。3. 分解代谢的终产物是尿酸的化合物为（ ）A CMPB UMPC dUTPD TMPE GMP提示：尿酸是人体内嘌呤核苷酸分解代谢的终产物，见教材168页嘌呤核苷酸的分解代谢。4嘌呤核苷酸合成和嘧啶核苷酸合成共同需要的物质是（ ）A 延胡索酸B 甲酸C 天冬酰胺D 谷氨酰胺E 核糖提示：嘌呤核苷酸从头合成的原料是：磷酸核糖焦磷酸(PRPP)，由磷

38、酸戊糖代谢而来，甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2和一碳单位(由四氢叶酸携带)。嘧啶核苷酸从头合成的原料是：PRPP、天冬氨酸、谷氨酰胺以及C02。首先合成的是尿嘧啶核苷酸（UMP），然后再转变成胞嘧啶核苷酸和胸腺嘧啶核苷酸（dTMP）。第10章物质代谢的联系与调节1 肽类激素诱导cAMP生成的过程是A 激素直接激活腺苷酸环化酶B 激素直接抑制磷酸二酯酶C 激素受体复合物活化腺苷酸环化酶D 激素受体复合物使G蛋白结合GTP而活化，后者再激活腺苷酸环化酶E 激素激活受体，受体再激活腺苷酸环化酶提示：作用于细胞膜受体的激素多为肽类，包括肾上腺激素、生长激素、生长因子教材178页。2可以作为第二信使

39、的物质是（）。A ATPB TGC 肌醇D Mg2+E cAMP提示：亲水性信号分子（神经递质、蛋白激素、生长因子等）一般不能直接进入细胞，而是通过与膜上特异受体结合对靶细胞产生效应。根据信号转导机制和受体蛋白类型的不同，细胞表面受体分属三大家族：G蛋白偶联的受体这类受体与酶或离子通道的作用要通过与GTP结合的调节蛋白（G蛋白）相偶联，在细胞内产生第二信使，从而将外界信号跨膜传递到细胞内进而影响细胞生物学效应教材178页。第三篇遗传部分第11章复制1.参与损伤DNA切除修复的酶有（）A 核酸酶B DNA聚合酶C RNA指导的核酸酶D DNA解链酶E 拓扑异构酶提示：在复制中起关键作用，而DNA

40、聚合酶b主要在DNA损伤的修复中起作用。在DNA复制过程中，若有 dNTP与亲代DNA链中相应碱基错误配对时，某些DNA聚合酶还具有核酸外切酶的活性，切去错误配对的核苷酸，以保证DNA复制的忠实性，称为“校对”作用。DNA复制的这一特性也具有重要意义。2.参加DNA复制的是（）A RNA模板B 四种核糖核苷酸C 异构酶D DNA指导的DNA聚合酶E 结合蛋白酶提示：DNA的复制过程极为复杂，但其速度极快，这是由于许多酶和蛋白质因子参与了复制过程。其中，DNA聚合酶起着重要作用。在原有DNA模板链存在情况下，DNA聚合酶催化四种脱氧核苷酸(dATP、dTTP、dGTP、dCTP)，通过与模板链的

41、碱基互补配对，合成新的对应DNA链，故此酶又称为DNA指导的DNA聚合酶(DNA directed DNA polymerase，缩写为 DDDP)。3. DNA复制的特点是（）A 半保留复制B 连续复制C 在一个起始点开始，复制向两边等速进行D 复制的方向是沿模板链35E 消耗四种NTP提示：在DNA复制过程中，每个子代DNA分子的双链，一条链来自亲代DNA，而另一条链则是新合成的。这种复制方式称为半保留复制。第三篇遗传部分- 第12章转录1. RNA逆转录时碱基的配对原则是（）A. A配CB. U配AC. C配UD. G配AE .U配TDNA的合成除了复制外，还可以RNA为模板合成DNA，

42、这个过程称为逆(反)转录。2.现有一DNA片段，它的顺序是3ATTCAG5 5TAAGTA3转录从左向右进行，生成的RNA顺序应是（）A 5GACUU3B 5AUUCAG3C 5UAAGUA3D 5CTGAAT3E 5ATTCAG3RNA合成需要DNA做为模板，根据碱基配对规律，按照DNA模板中核苷酸的排列顺序，合成相应核苷酸顺序的RNA分子，即模板DNA分子中的A、G、C、T分别对应合成 RNA分子中的U、C、G、A。由此，模板DNA的结构决定着转录RNA的结构，从而将遗传信息传递给RNA(mRNA)。3.关于RNA转录，不正确的叙述是（） A 模板DNA两条链均有转录功能B 不需要引物C

43、是不对称转录D ab链识别转录起始点E s因子识别转录起始点细胞内DNA的双链中只有一条链可以作为模板转录合成RNA，此链称为模板链。转录本RNA的核苷酸序列与DNA模板链序列互补。DNA的另一条链无转录功能，称为编码链。此链的序列与转录本RNA链的序列基本相同，只是编码链中的T相应在转录本RNA中为U。由于转录本RNA编码合成蛋白质，故DNA的这条链命名为“编码链”。4. RNA聚合酶的抑制剂是（）A 青霉素B 红霉素C 放线菌素DD 链霉素E 利福霉素某些抗生素，如利福霉素能抑制细菌RNA聚合酶的活性，因而抑制细菌RNA的合成。5.比较RNA转录和复制，正确的是()A 原料都是dNTPB 都在细胞内进行C 链的延长均从53D 合成产物均需剪接加工E 与模板链的碱基配对均为G-A转录过程大体分为三个阶段，即起始、RNA链的延长和终止。与DNA复制不同的是：转录不需要引物；转录时碱基配对的规律是U代替T。转录时RNA链的合成也有方向性，即从5端3端进行，这一点与复制类似。第三篇遗传部分13章翻译1